Struktura ene beljakovine je določena s skupino genov. Beljakovine: primarna zgradba beljakovin, tripeptidna sestavna shema

Bilki- Visokomolekularne organske spojine, ki nastanejo iz presežka α-aminokislin.

U skladišče beljakovin vključujejo premog, vodo, dušik, kisen, sirka. Nekatere beljakovine tvorijo komplekse z drugimi molekulami, kot so fosfor, železo, cink in baker.

Beljakovine imajo visoko molekulsko maso: jajčni albumin - 36 000, hemoglobin - 152 000, miozin - 500 000. Za primerjavo: molekulska masa alkohola - 46, ušesna kislina - 60, benzen - 78.

Aminokislinsko skladišče beljakovin

Bilki- Neperiodični polimeri, kot so monomeri α-aminokisline. Obstaja 20 vrst α-aminokislin, imenovanih proteinski monomeri, čeprav jih je v celicah in tkivih identificiranih več kot 170.

Pomembno je omeniti, da se aminokisline lahko sintetizirajo v človeškem telesu in drugih bitjih, razdeljeni so na: nadomestne aminokisline- Lahko se sintetizira; esencialne aminokisline- Ne morejo sintetizirati. Esencialne aminokisline se v telesu nahajajo neposredno iz telesa. Rastline sintetizirajo vse vrste aminokislin.

Shranjeno v skladišču aminokislin, beljakovine so v polnem teku- Razpršite celoten niz aminokislin; manjvredno- Vse aminokisline so dnevno na zalogi. Ker so beljakovine sestavljene iz aminokislin, se imenujejo žal mi je. Ko proteini aminokislinam dodajo še eno neaminokislinsko komponento (prostetično skupino), se imenujejo zložljiva. Protetično skupino lahko predstavljajo kovine (metaloproteini), ogljikovi hidrati (glikoproteini), lipidi (lipoproteini), nukleinske kisline (nukleoproteini).

Brki aminokisline se maščujejo: 1) karboksilna skupina (-COOH); 2) amino skupina (-NH 2); 3) radikal ali R-skupina (reshta molekula). Budov radikal se razlikuje v različnih vrstah aminokislin. Glede na število amino skupin in karboksilnih skupin, ki vstopajo v skladišče aminokislin, jih delimo na: nevtralne aminokisline Obstaja ena karboksilna skupina in ena amino skupina; bazične aminokisline Obstaja več kot ena amino skupina; kisle aminokisline Kaj je več kot ena karboksilna skupina?

Amino kisline amfoterni polprevodniki Torej, v hrani lahko smrad povzročijo tako kisline kot baze. V vodnih vrstah se aminokisline pojavljajo v različnih ionskih oblikah.

Peptidna povezava

Peptidi- Organske spojine, ki nastanejo iz odvečnih aminokislin, povezanih s peptidno vezjo.

Sproščanje peptidov sledi reakciji kondenzacije aminokislin. Ko amino skupina ene aminokisline medsebojno deluje s karboksilno skupino druge, med njima nastane kovalentna povezava dušik-ogljikovi hidrati, ki se imenuje peptid. Pomembno je ločiti količino presežka aminokislin, ki gre v skladišče peptidov dipeptidi, tripeptidi, tetrapeptidi itd. Tvorba peptidne vezi se lahko ponovi na več načinov. Daj to na dan polipeptidi. Na enem koncu peptida je prosta amino skupina (imenovana N-konec), na drugem koncu pa je prosta karboksilna skupina (imenovana C-konec).

Preprosta organizacija beljakovinskih molekul

Specifične funkcije proteinov so odvisne od prostorske konfiguracije njihovih molekul, poleg tega pa celice energijsko in nevidno strižejo proteine ​​v odprti obliki, ki je videti kot sulica, zato opazimo nastajanje polipeptidnih sulic, nabrekanje trivialne strukture in konformacijo. Oglejte si 4 regije prostorna organizacija beljakovin.

Primarna struktura beljakovin- Zaporedje raztapljanja presežkov aminokislin iz polipeptidne lancete, da nastane proteinska molekula. Vez med aminokislinami je peptidna.

Ker je proteinska molekula sestavljena le iz 10 presežkov aminokislin, je teoretično možnih variant proteinskih molekul, ki se razlikujejo glede na vrstni red dodajanja aminokislin, 10 20. Z 20 aminokislinami jih lahko povežete v še več različnih kombinacij. Pri ljudeh je bilo identificiranih približno deset tisoč različnih beljakovin, ki se razlikujejo od ene vrste do druge, pa tudi od beljakovin drugih organizmov.

Že sama primarna struktura beljakovinske molekule kaže na moč beljakovinske molekule in njeno prostorno konfiguracijo. Zamenjava ene aminokisline z drugo v polipeptidni verigi povzroči spremembo moči in funkcij proteina. Na primer, zamenjava glutaminske aminokisline z valinom v β-podenoti hemoglobina vodi do dejstva, da molekula hemoglobina kot celota ne more izgubiti svoje glavne funkcije - transporta kisline; V takšnih primerih se pri ljudeh razvije bolezen - anemija srpastih celic.

Sekundarna struktura- Grlo polipeptidne lancete je urejeno v spiralo (videti je kot podaljšana vzmet). Zvitke spirale tvorijo vodne vezi, ki se prepletajo med karboksilnimi skupinami in amino skupinami. Skoraj vse CO- in NH-skupine sodelujejo pri ustvarjanju vodnih povezav. Smrad je šibkejši od peptidnih, vendar je ob ponavljanju bogat s plini, kar daje tem spremembam obstojnost in ostrost. Na nivoju sekundarne strukture so beljakovine: fibroin (šiv, svila), keratin (lasje, nohti), kolagen (tetiva).

Tretinska struktura- Kurba pol petd Lancyugiv na Globuli, viniki veneolikenny vinikenni devetdesetih Zv'yazkiv (vodnevikh, disulfіdni) je povzročitev girdrophic medsebojnega mira z radikali aminokislin. Glavno vlogo osvetljene terciarne strukture imajo hidrofilno-hidrofobne interakcije. V vodnih molekulah se hidrofobni radikali v vodi trudijo konvergirati in se združujejo v sredino globule, hidrofilni radikali pa se zaradi hidratacije (interakcije z dipoli vode) nagibajo k usedanju na površino molekule. V nekaterih proteinih je terciarna struktura stabilizirana z disulfidnimi kovalentnimi vezmi, ki nastanejo med ogljikovima atomoma dveh presežnih cisteinov. Na nivoju terciarne strukture so encimi, protitelesa in nekateri hormoni.

Kvartarna struktura in v zvitih proteinih molekule, ki so oblikovane v dve ali več kroglic. Podenote so v molekuli združene z ionskimi, hidrofobnimi in elektrostatičnimi interakcijami. Včasih, ko se oblikuje kvartarna struktura, se med podenotami pojavijo disulfidne vezi. Največji protein s četrtinsko strukturo je hemoglobin. Vsebuje dve podenoti α (presežek 141 aminokislin) in dve podenoti β (presežek 146 aminokislin). Molekula hema je povezana s podenoto kože, ki je odgovorna za sproščanje.

Če iz kakršnega koli razloga konformacija proteina odstopa od normalne, protein ne more ohraniti svojih funkcij. Na primer, vzrok za "kravjo zgodbo" (spongiformna encefalopatija) je nenormalna konformacija prionov - površinskih beljakovin živčnih celic.

Moč veveric

Skladiščenje aminokislin, struktura beljakovinske molekule pomeni moč. Beljakovine pridobijo svojo bazično kislost, ki jo določajo aminokislinski ostanki: bolj kisle aminokisline ima beljakovina, svetlejši je izraz njene kislosti. Vrednost dajanja in prihajanja H+ pomeni puferska moč proteinov; Eden najpomembnejših pufrov je hemoglobin v rdečih krvničkah, ki vzdržuje pH krvi na stalni ravni. - ločene beljakovine (fibrinogen) in neločene beljakovine, ki prispevajo k mehanskim funkcijam (fibrin, keratin, kolagen). Obstajajo aktivne beljakovine v kemični obliki (encimi) in obstajajo kemično neaktivne, odporne na vdor različnih umov iz zunanjega sveta in izjemno nestabilne.

Zunanji dejavniki (ogrevanje, izpostavljenost ultravijoličnemu sevanju, pomembne kovine in njihove soli, spremembe pH, sevanje, onesnaženost vode)

lahko povzročijo poškodbe strukturne organizacije proteinske molekule. Imenuje se proces izgube trivialne konformacije, prevladujoče v proteinski molekuli denaturacija. Razlog za denaturacijo je pretrganje ligamentov, ki stabilizirajo strukturo beljakovin. V ledvici se strgajo najšibkejše vezi, in ko so pameti močnejše, se strgajo močnejši. Nato se razvijejo kvartarne, nato terciarne in sekundarne strukture. Sprememba prostorske konfiguracije povzroči spremembo moči proteina in posledično onemogoči, da bi protein izgubil nadzor nad svojimi biološkimi funkcijami. Ker denaturacije ne spremlja uničenje primarne strukture, lahko volkodlak, ko pride do samoobnove konformacije močnega proteina. Tako denaturacijo prepoznajo na primer membranski receptorski proteini. Postopek posodabljanja strukture beljakovin po denaturaciji se imenuje renaturacija. Če ni mogoče obnoviti prostorske konfiguracije proteina, se imenuje denaturacija nepreklicno.

Funkcije beljakovin

Fermenti

Fermenti, oz encimi, - Poseben razred beljakovin, ki so biološki katalizatorji. Zaradi encimov potekajo biokemične reakcije z veliko tekočnostjo. Hitrost encimskih reakcij v desettisočkrat (in v milijone krat) je posledica hitrosti reakcij, ki se pojavijo s sodelovanjem anorganskih katalizatorjev. Rechovina, kar encim daje svoj učinek, se imenuje substrat.

Encimi - globularni proteini, posebnosti Budovi Encime lahko razdelimo v dve skupini: enostavne in kompleksne. Žal mi je ferment z najpreprostejšimi beljakovinami, torej. nastanejo predvsem iz aminokislin. Zložljivi encimi je zložljive beljake, potem. Pred njihovim skladiščem je poleg beljakovinskega dela še skupina neproteinske narave. kofaktor. V nekaterih encimih vitamini delujejo kot kofaktorji. Molekula encima ima poseben del, imenovan aktivni center. Aktivni center- Majhen delež encima (od tri do dvanajst presežkov aminokislin), ki veže substrat ali substrate v encimsko-substratni kompleks. Po končani reakciji se kompleks encim-substrat razgradi na encim in produkt(e) reakcije. Dejanski encimi so aktivni (aktivna krema) alosterični centri- Odseki, za katere se uporabljajo regulatorji likvidnosti in encimi ( alosterični encimi).

Za reakcije encimske katalize so značilni: 1) visoka učinkovitost, 2) stroga selektivnost in direktnost delovanja, 3) substratna specifičnost, 4) fina in natančna regulacija. Specifičnost substrata in reakcije reakcij encimske katalize pojasnjujejo hipoteze E. Fisherja (1890) in D. Koshlanda (1959).

E. Fisher (hipoteza ključ-ključavnica) Ob predpostavki, da sta široki konfiguraciji aktivnega centra encima in substrata popolnoma enaki. Substrat je enak "ključu", encim je "ključavnica".

D. Koshland (hipoteza rokavice) Ob predpostavki, da se podobnost strukture med substratom in aktivnim središčem encima ustvari le v trenutku njune interakcije enega za drugim. Ta hipoteza se imenuje tudi hipoteza induciranih vrst.

Pretočnost encimskih reakcij je odvisna od: 1) temperature; 2) koncentracija encima; 3) koncentracija substrata; 4) pH. Treba je opozoriti, da so encimski fragmenti beljakovine, potem je njihova aktivnost največja v fiziološko normalnih glavah.

Večino encimov je mogoče obdelati le pri temperaturah od 0 do 40 °C. Na teh območjih se tekočnost reakcije poveča približno 2-krat, ko se temperatura kože dvigne na 10 °C. Pri temperaturah nad 40 ° C se beljakovina denaturira in aktivnost encimov se zmanjša. Pri temperaturah blizu ledišča se encimi inaktivirajo.

S povečano količino substrata se fluidnost encimske reakcije poveča, dokler se število molekul v substratu ne izenači s številom molekul v encimu. Z nadaljnjim povečevanjem količine substrata se likvidnost ne poveča, vse dokler se aktivni centri encima zasičijo. Višje koncentracije encima povzročijo povečano katalitično aktivnost, saj je v eni uri reakcije več molekul izpostavljenih substratu.

Za kožni encim obstaja optimalna vrednost pH, pri kateri je največja aktivnost (pepsin – 2,0, sluzna amilaza – 6,8, subkutana lipaza – 9,0). Pri višjih ali nižjih vrednostih pH se aktivnost encimov zmanjša. V primeru hudih sprememb pH encim denaturira.

Pretočnost alosteričnih encimov uravnavajo snovi, ki dosežejo alosterične centre. Ker te besede pospešijo reakcijo, se imenujejo smradi aktivatorji, yakscho to galm zaviralci.

Razvrstitev encimov

Glede na vrsto kataliziranih kemičnih reakcij delimo encime v 6 razredov:

1. oksireduktaza(prenos atomov iz vode, kisline ali elektronov iz ene snovi v drugo - dehidrogenaza),
2. transferasi(prenos metilnih, acilnih, fosfatnih ali amino skupin iz ene molekule v drugo - transaminaza),
3. hidrolaze(hidrolizne reakcije, pri katerih se iz substrata sintetizirata dva produkta - amilaza, lipaza),
4. liazi(nehidrolitična adicija na substrat ali ločitev od nove skupine atomov, pri kateri se lahko vezi C-C, C-N, C-O, C-S dekarboksilaza zlomijo),
5. izomeraza(Intramolekularna peregradnja - izomeraza),
6. ligazi(Nastanek dveh molekul kot posledica tvorbe vezi C-C, C-N, C-O, C-S - sintetaza).

Razvrstite svoje risbe v podrazrede in podrazrede. V mednarodni klasifikaciji, ki obstaja, ima kožni encim edinstveno kodo, ki je sestavljena iz štirih številk, ločenih s pikami. Prva številka je razred, druga je podrazred, tretja je podrazred, četrta je serijska številka encima v tem podrazredu, na primer koda arginaze je 3.5.3.1.

Pojdi do predavanja št. 2"Kakšne so funkcije ogljikovih hidratov in lipidov"

Pojdi do predavanja št. 4"Funkcije nukleinskih kislin ATP"

Biosinteza beljakovin.

1. Struktura ene beljakovine je določena:

1) skupina genov 2) en genom

3) ena molekula DNA 4) celota genov v organizmu

2. Gen kodira informacijo o zaporedju monomerov v molekuli:

1) tRNA 2) AA 3) glikogen 4) DNA

3. Trojčki se imenujejo antikodoni:

1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA

4. Plastična izmenjava se razvija pomembno z reakcijo:

1) razpad organskih govorov 2) razpad neorganskih govorov

3) sinteza organskih snovi 4) sinteza anorganskih snovi

5. Sinteza beljakovin v prokariontskih celicah poteka:

1) na ribosomih v jedru 2) na ribosomih v citoplazmi 3) na mestu celice

4) na zunanji površini citoplazemske membrane

6. Postopek oddajanja se začne:

1) v citoplazmi 2) v jedru 3) v mitohondrijih

4) na membranah kratke endoplazmatske membrane

7. Na membranah zrnate endoplazmatske membrane pride do sinteze:

1) ATP; 2) v ogljikovih hidratih; 3) lipidi; 4) beljakovine.

8. En trojček kod:

1. en AK 2 en znak telesa 3. opornik AK

9. Sinteza beljakovin je trenutno končana

1. prepoznavanje kodona s strani antikodona 2. pojav "ločnice" na ribosomu

3. Prenos i-RNK na ribosom

10. Postopek, s katerim se informacije berejo iz molekul DNK.

1. prevod 2. transkripcija 3. transformacija

11. Moč beljakovin je določena ...

1. sekundarna struktura proteina 2. primarna struktura proteina

3. terciarna struktura beljakovin

12. Postopek, s katerim se antikodon prepozna kot kodon na i-RNA

13. Faze biosinteze beljakovin.

1.transkripcija, prevod 2.transformacija, prevod

3.transorganizacija, transkripcija

14. Antikodon t-RNA je sestavljen iz UCG nukleotidov. Kateri triplet DNK je komplementaren youmu?

1.UUG 2. TTC 3. TCG

15. Število t-RNA, ki sodelujejo pri prevajanju, je tradicionalno:

1. Kodoni i-RNK, ki šifrirajo aminokisline 2. Molekule i-RNK

3 Geni, ki so vključeni pred molekulo DNK 4. Proteini, ki se sintetizirajo na ribosomih

16. Določite zaporedje nukleotidov i-RNA med prepisovanjem iz ene od verig DNA: A-G-T-C-G

1) U 2) G 3) C 4) A 5) C

17. Med replikacijo molekule DNK nastane:

1) nit, ki je razpadla na drobce hčerinskih molekul

2) molekula, ki je sestavljena iz dveh novih verig DNA

3) molekula, katere polovica je sestavljena iz verig iRNA

4) hčerinska molekula, ki nastane iz ene stare in ene nove verige DNK

18. Predloga za sintezo molekule iRNA med transkripcijo je:

1) celotna molekula DNK 2) površina ene od molekul DNK

3) risba ene od Lancsovih DNK

4) pri nekaterih vrstah ena molekula DNK, pri drugih celotna molekula DNK.

19. Proces samosubdukcije molekule DNA.

1. replikacija 2. popravilo

3. reinkarnacija

20. Med biosintezo beljakovin v celicah energija ATP:

1) porabiti 2) narediti zalogo

3) ni porabljen in ni viden

21. V somatskih celicah bogatega celičnega organizma:

1) drugačen niz genov in proteinov 2) nov niz genov in proteinov

3) nov niz genov ali drugačen niz beljakovin

4) nov nabor beljakovin ali drugačen nabor genov

22.. En trojček DNK nosi informacije o:

1) zaporedje aminokislin v proteinski molekuli

2) znaki telesa 3) aminokisline v sintetizirani proteinski molekuli

4) shranjevanje molekule RNA

23. Kateri od procesov ni prisoten v celicah katere koli funkcije:

1) sinteza beljakovin 2) presnova beljakovin 3) mitoza 4) mejoza

24. Pojem "transkripcija" se nanaša na postopek:

1) subdukcija DNA 2) sinteza i-RNA na DNA

3) prehod i-RNA v ribosome 4) tvorba proteinskih molekul na polisomih

25. Del molekule DNA, ki nosi informacijo o eni proteinski molekuli:

1) gen 2) fenotip 3) genom 4) genotip

26. Transkripcija pri evkariontih poteka v:

1) citoplazma 2) endoplazmatska membrana 3) lizosomi 4) jedra

27. Sinteza beljakovin se pridobiva iz:

1) granularni endoplazmatski retikulum

2) gladek endoplazmatski retikulum 3) jedro 4) lizosomi

28. Ena aminokislina je kodirana:

1) več nukleotidov 2) dva nukleotida

3) en nukleotid 4) trije nukleotidi

29. Trojček nukleotidov ATC v molekuli DNA ima podoben kodon kot molekula i-RNA:

1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU

30. Ločilni znakigenetska koda:

1. kodirajo beljakovine pesmi 2. sprožijo sintezo beljakovin

3. spodbujanje sinteze beljakovin

31. Postopek samozapisovanja molekule DNA.

1.replikacija 2.popravilo 3.reankornacija

32. Funkcija i-RNA v procesu biosinteze.

1.shranjevanje informacije o zbijanju 2.transport AK do ribosomov

3. dovajanje informacij ribosomom

33. Proces, ko t-RNA prinese aminokisline v ribosom.

1.transkripcija 2.prevod 3.transformacija

34. Ribosomi, ki sintetizirajo isto proteinsko molekulo.

1.kromosom 2.polisom 3.megakromosom

35. Postopek, s katerim aminokisline stabilizirajo beljakovinsko molekulo.

1.transkripcija 2.prevod 3.transformacija

36. Pred reakcijo matrične sinteze prinesemo...

1. Replikacija DNK 2. transkripcija, translacija 3. obe vrsti sta pravilni

37. En triplet DNK nosi informacije o:

1. Zaporedje aminokislin v proteinski molekuli
2. Mesto petja AK v proteinski lanceti
3. Znak določenega organizma
4. Aminokisline, ki so vključene v beljakovinski lancet

38. Genya je zakodirala informacije o:

1) struktura beljakovin, maščob in ogljikovih hidratov 2) primarna struktura beljakovin

3) zaporedje nukleotidov v DNK

4) zaporedje aminokislin v 2 ali več proteinskih molekulah

39. Sinteza mRNA se začne z:

1) cepitev DNA na dve verigi 2) interakcija z encimom RNA polimerazo in genom

3) subgeneracija gena 4) razpad gena na nukleotide

40. Prepis je zagotovljen:

1) v jedru 2) na ribosomih 3) v citoplazmi 4) na gladkih kanalih EPS

41. Sinteza beljakovin ne poteka na ribosomih v:

1) zbudnik tuberkulozni 2) bjoli 3) mušnica 4) bakteriofag

42. Med prevajanjem je matrika za sestavljanje polipeptidnega proteina:

1) ena od verig DNK 2) ena od molekule DNK

3) molekula iRNA 4) v nekaterih tvori eno od verig DNA, v drugih - molekula iRNA

Primarna struktura beljakovin je linearna polipeptidna sulica z aminokislinami, povezanimi s peptidnimi vezmi. Primarna struktura je najenostavnejša raven strukturne organizacije beljakovinske molekule. Visoko stabilnost zagotavljajo kovalentne peptidne vezi med α-amino skupino ene aminokisline in α-karboksilno skupino druge aminokisline.

Če v smislu peptidne vezi sodeluje amino skupina prolina ali hidroksiprolina, potem izgleda drugače

Ko se v ledvicah tvorijo peptidne vezi, se karboksilna skupina ene aminokisline aktivira, nato pa se združi z drugo amino skupino. Možna je tudi laboratorijska sinteza polipeptidov.

Peptidna povezava je del polipeptidne sulice, ki se ponavlja. Obstaja nekaj posebnosti, ki se nanašajo ne samo na obliko primarne strukture, temveč tudi na najpomembnejšo raven organizacije polipeptidne lancete:

· Koplanarnost - vsi atomi, ki so vključeni v peptidno skupino, se nahajajo v isti ravnini;

· Veljavnost je prisotna v dveh resonančnih oblikah (keto in enolna oblika);

· transpozicija vmesnikov v stoodstotni C-N povezavi;

· Prisotnost tvorbe vodnih ligamentov, pri čemer lahko koža s peptidnimi skupinami tvori dva vodna vezi z drugimi skupinami, tudi peptidnimi.

Peptidne skupine so povezane z amino skupino prolina ali hidroksiprolina. Smrad stavbe ustvari samo en voden zvok (čudovita stvar). To je označeno na oblikovani sekundarni strukturi proteina. Polipeptidna spojina, ki vsebuje prolin ali hidroksiprolin, se zlahka uniči in je ni mogoče odstraniti, kot vedno, z drugimi vodnimi vezmi.

Shema priprave tripeptida:

Ravni prostorske organizacije proteinov: sekundarna struktura proteinov: koncepti α-vijačnice in β-nagubane kroglice. Terciarna struktura proteinov: koncepti nativnega proteina in denaturacije proteina. Kvartarna struktura beljakovin je podobna hemoglobinu.

Sekundarna struktura proteina. Pod sekundarno strukturo proteina razumemo način, kako je polipeptidno sulico razporejeno v urejeno strukturo. Glede na konfiguracijo so vidni naslednji elementi sekundarne strukture: α - spirala β - Žoga za skladiščne dele.

Budovi model α-spirale, ki varuje vso moč peptidne vezi, sta razčlenila L. Pauling in R. Corey (1949 - 1951).

Dojenčku 3, A prikazan diagram α -spirale, ki daje informacije o glavnih parametrih vžiga polipeptidne lancete α - spiralo na način, da so zavoji spirale pravilni, tako da ima spiralna konfiguracija vijačno simetrijo (sl. 3, b). na usnjenem obratu α -spirale imajo 3,6 aminokislinskega presežka. Stojalo med zavoji ali rob spirale postane 0,54 nm, kjer naslednji zavoj doseže 26 °. Oblikovanje in obrezovanje α -spiralno konfiguracijo tvori struktura vodnih ligamentov, ki se ustvarijo med peptidnimi skupinami kože n-pojdi tja ( p+ 3) presežek aminokislin. Čeprav je energija vodnih ligamentov majhna, je njihova količina velika, da povzroči pomemben energijski učinek, zaradi česar α - Spiralna konfiguracija za dokončanje stojala. Biološki radikali presežkov aminokislin ne sodelujejo v snovi α -vijačna konfiguracija, torej vsi presežki aminokislin v α -Spirali sta enaki.

Naravne beljakovine so manj desnosučne α - Spirale.

β-zložena krogla- Še en element sekundarne strukture. Na strani administracije α - spirale β -Zložena krogla ima linearno obliko, ne strizhnevuyu obliko (slika 4). Linearna struktura je določena z izvorom vodnih vezi med peptidnimi skupinami, ki stojijo na različnih odsekih polipeptidne sulice. Zdi se, da so te ploskve blizu površine vodne povezave med - C = O in HN - skupinami (0,272 nm).

majhna 4. Shematska ilustracija β - skladiščna pogosta žoga (puščice kažejo

o polipeptidni lanceti)

majhna 3. Shema ( A) ta model ( b) α - spirale

Sekundarna struktura proteina se šteje za primarno strukturo. Presežek aminokislin v različnih količinah nastane, preden se oblikujejo vodne vezi, ki se nato vlijejo v zmes. α -spirale oz β -Šaru. Aminokisline, topne v spirali, vključujejo alanin, glutaminsko kislino, glutamin, levcin, lizin, metionin in histidin. Če je proteinski fragment tvorjen predvsem iz odvečnih aminokislin, potem bo na tej stopnji nastal α - spirala. Valin, izolevcin, treonin, tirozin in fenilalanin so rešitev β - Kroglice polipeptidne lancete. Na ploskvah polipeptidne sulice se pojavijo neurejene strukture, kjer so koncentrirani aminokislinski ostanki, kot so glicin, serin, asparaginska kislina, asparagin, prolin.

V bogatih beljakovinah, takoj α -spirale, to β -Shari. Del spiralne konfiguracije je pri različnih proteinih drugačen. Tako je mesni protein paramiozin praktično 100% spiraliziran; visok delež spiralne konfiguracije mioglobina in hemoglobina (75 %). Vendar pa se v tripsinu in ribonukleazi pomemben del polipeptida lanjuga prilega šaruvatu β -strukture. Proteini podpornih tkiv - keratin (proteini las), kolagen (proteini kože in tetiv) - nabreknejo β -Konfiguracija polipeptidnih sulic.

Terciarna struktura beljakovin. Terciarna struktura proteina je način polaganja polipeptidne sulice v prostoru. Da bi protein dodal moč svoji funkcionalni moči, mora polipeptidna lanceta posamezno zgoreti v prostoru in tvoriti funkcionalno aktivno strukturo. Ta struktura se imenuje domačin. Ne glede na veliko število prostorskih struktur, ki so teoretično možne za okoliško polipeptidno lanceto, je treba laringealni protein pripeljati do vzpostavitve ene same naravne konfiguracije.

Stabilizirajte terciarno strukturo proteina z interakcijami, ki se pojavljajo med biološkimi radikali presežkov aminokislin različnih odsekov polipeptidne sulice. Te interakcije lahko razdelimo na prednosti in slabosti.

Močne interakcije vključujejo kovalentne vezi med atomi žvepla presežka cisteina, ki stojijo na različnih delih polipeptidne sulice. Sicer se take vezi imenujejo disulfidni mostovi; Nastanek disulfidnega mostu lahko predstavimo na naslednji način:

Poleg kovalentnih vezi na terciarno strukturo proteinske molekule vplivajo šibke interakcije, ki jih po naravi delimo na polarne in nepolarne.

Polarne interakcije vključujejo povezave ionov in vode. Ionske interakcije nastanejo ob stiku med pozitivno nabitimi skupinami odpadnih radikalov lizina, arginina, histidina in negativno nabitimi COOH skupinami asparaginske in glutaminske kisline. Vodne povezave se pojavljajo med funkcionalnimi skupinami bioloških radikalov presežkov aminokislin.

Nepolarne ali van der Waalsove interakcije med radikali ogljikovih hidratov aminokislinskih ostankov preprečujejo nastanek hidrofobno jedro (Maščobne lise) v sredini beljakovinske globule, ker Ogljikovi hidratni radikali bodo izginili ob stiku z vodo. Več kot vsebuje protein nepolarnih aminokislin, večja je vloga van der Waalsovih vezi v njegovi oblikovani terciarni strukturi.

Številčne povezave med proteinskimi radikali presežnih aminokislin kažejo na prostorsko konfiguracijo proteinske molekule (slika 5).

majhna 5. Vrste ligamentov, ki podpirajo terciarno strukturo proteina:
A- mešanica disulfida; b - Ionska povezava; c, d - priključki za vodo;
d - van der Waalsove obveznice

Terciarna struktura na novo odvzetega proteina je edinstvena, tako kot je edinstvena primarna struktura. Samo pravi prostor za polaganje beljakovin bo ohranil njihovo aktivnost. Masivno uničenje tretje strukture povzroči spremembo ravni beljakovin in izgubo biološke aktivnosti.

Kvartarna struktura proteina. Proteini z molekulsko maso nad 100 kDa 1 so običajno sestavljeni iz več polipeptidnih sulic z majhno molekulsko maso. Struktura, ki je sestavljena iz velikega števila polipeptidnih sulic, ki zavzemajo strogo fiksen položaj, navidez drug drugega, zaradi česar ima protein različno aktivnost, se imenuje kvarterna struktura proteina. Beljakovina, ki ima četrtinsko strukturo, se imenuje epimolekula drugače multimer , skladišča njegovih polipeptidnih lancet pa so očitno podenote drugače protomirji . Značilna moč proteinov s kvartarno strukturo so tisti, katerih podenota nima biološke aktivnosti.

Stabilizacija kvartarne strukture proteina se doseže z interakcijo polarnih interakcij med radikali aminokislin, ki so lokalizirani na površini podenot. Takšne interakcije so pomembne za zmanjšanje podenot organiziranega kompleksa. Oddelki podenot, ki medsebojno delujejo, se imenujejo kontaktni majdani.

Klasičen primer beljakovine s četrtinsko strukturo je hemoglobin. Molekula hemoglobina z molekulsko maso 68 000. Sestavljena je iz štirih podenot dveh različnih vrst. α і β / α -Podenota je sestavljena iz 141 aminokislin, a β - iz 146. Terciarna struktura α - І β -podenota je podobna svoji molekulski masi (17.000 So). Kožna podenota se bo maščevala protetični skupini - heme . Fragmenti hema so tudi v drugih proteinih (citokrom, mioglobin), ki nastajajo naprej, vendar bi radi na kratko obravnavali strukturo le-teh (slika 6). Skupni hem je zložen koplanarni ciklični sistem, ki je sestavljen iz centralnega atoma, ki ustvarja koordinacijske vezi z nekaj presežka polimera, povezanih z metanskimi mesti (= CH -). V hemoglobinu se začne pojavljati stopnja oksidacije (2+).

Več podenot – dve α in dva β - združiti v enotno strukturo tako, da α -podenote le kontaktne β -podenote in kot celota (slika 7).

majhna 6. Zgradba hem hemoglobina

majhna 7. Shematski prikaz kvartarne strukture hemoglobina:
Fe - hem hemoglobin

Kot je razvidno iz otroka 7, je ena molekula hemoglobina sposobna prenesti 4 molekule kisline. Tako vezavo kot sproščanje kislosti spremljajo konformacijske spremembe v strukturi α - І β -podenota hemoglobina in njuno medsebojno raztapljanje v epimolekuli To dejstvo potrjuje, da četrtna struktura proteina ni več absolutno toga.

Podobne informacije.

Ena od značilnosti beljakovin je njihova zapletena strukturna organizacija. Vsi proteini imajo primarno, sekundarno in terciarno strukturo, tisti, ki imajo dva ali več PPC, pa kvartarno strukturo (QS).

Primarna proteinska struktura (PSB) – To je vrstni red odlaganja (zaporedje) presežkov aminokislin v PPC.

Zaradi številčnosti in aminokislinske sestave pa so beljakovine lahko različnih vrst. Na primer, iz dveh aminokislin lahko kombinirate 2 različna dipeptida:

Če je število aminokislin večje od 20, je število možnih kombinacij manjše od 210 18 . In če veste, da lahko v PPC aminokislina kože postane občutljiva več kot enkrat, potem je pomembno zaščititi število možnih možnosti.

Pomen primarne proteinske strukture (PPS).

Za pomoč je mogoče izračunati PSB beljakovin feniltiohidantoin metoda . Ta metoda temelji na medsebojni reakciji fenilizotiocianat (FITC) z α-AA. Posledično nastane kompleks dveh odnosov FITC-AK . Na primer, poglejmo peptid S to metodo se PSB uporablja za določanje zaporedja presežkov aminokislin.

FITC interagira s terminalno aminokislino (a). Kompleks je v nastajanju FTG-a, ki je dodan mešanici in označuje moč aminokisline. A. Na primer, tse - asn itd. Dosledno krepite in identificirajte vse druge aminokisline. To je naporen proces. Srednje velik protein PSB traja več mesecev.

Dešifriranje PSB ima prednost Sengeru(1953), ki je odkritje insulina PSB (Nobelov nagrajenec). Molekula insulina je sestavljena iz dveh PPC - A in B.

A-lanceta je sestavljena iz 21 aminokislin, lanceta - iz 30. PPC so med seboj povezani z disulfidnimi mesti. Število proteinov, katerih PSB so identificirani, danes dosega 1500. Manjše spremembe v primarni strukturi lahko bistveno spremenijo moč proteina. V eritrocitih zdravih ljudi je HbA prisoten – ob zamenjavi v -lancerju HbA na 6. glu na gred kriva huda bolezen anemija srpastih celic, kajti vsi otroci, rojeni s to anomalijo, umrejo zgodaj. Po drugi strani pa obstajajo možne možnosti za spremembo PSB, ki jih ne navajajo nobeni fizikalno-kemijski in biološki avtoriteti. Na primer, HbC je na 6. mestu b-lance namesto gluliz, HbC morda ne tekmuje s svojo močjo nad HbA in ljudje, ki nosijo tak Hb v svojih eritrocitih, so praktično zdravi.

Stabilnost PSB Zavarovan je predvsem z notranjimi kovalentnimi peptidnimi vezmi oziroma z drugimi besedami z disulfidnimi vezmi.

Sekundarna struktura beljakovin (PSB).

PPV proteinov izkazuje veliko prožnost in razvije izrazito prostorno strukturo oz konformacija. Pri beljakovinah obstajata 2 ravni takšne konformacije – to je VSB in terciarna struktura (TBB).

VSB – Ta konfiguracija PPC, način, kako je položen ali zvit v katero koli konformacijo, je skladen s programom, ki ga vsebuje P SB.

Obstajajo tri glavne vrste VSB:

1)  - spirala;

2) b-struktura(krogla zalog ali prepognjen list);

3) krogla brez prečke.

- spirala .

Ta model je predlagal V. Pauling. To je najboljše za globularne beljakovine. Za vsak sistem je najbolj stabilno tisto stanje, ki predstavlja minimum proste energije. Pri peptidih se ta situacija pojavi, ko sta skupini CO- in NH-skupini med seboj povezani s šibko vodno vezjo. U a - spirale Skupina NH 1. aminokislinskega ostanka medsebojno deluje s skupino CO 4. aminokisline. Posledično peptidno ogrodje ustvari spiralo, na katero pade 3,6 AA presežek na kožni zavoj.

1 spiralna spirala (1 obrat) = 3,6 AC = 0,54 nm, rez navzgor – 26°

Zvijanje PPC je opazno za puščico letnice, tako da se spirala premika v desno. Skozi kožo 5 obratov (18 AC; 2,7 nm) se konfiguracija PPC ponovi.

Stabiliziranje VSB najprej pred vodnimi vezmi, v drugi pa peptid in disulfid. Vodne vezi so 10-100-krat šibkejše od standardnih kemičnih vezi; vendar bo njihova velika količina smradu zagotovila trdoto in kompaktnost VSB. R-suličice so a-spiralne, poševne do točke zvonjenja in razporejene vzdolž različnih stranic in osi.

b -struktura .

To so zloženi deli ploskve PPC, ki spominjajo na obliko lista, zložene kot harmonika. Žoge PPC so lahko vzporedne, saj se napad začne na koncu N ali C.

Ker so ozke sulice krogle usmerjene s proksimalnima koncema N–C in C–N, se smrdi imenujejo protivzporedno.

vzporedno

protivzporedno

Tvorba vodnih vezi poteka, tako kot v a-heliksu, med skupinama CO in NH.

l l Preučevanje strukturne organizacije proteinov je eden glavnih problemov sodobne biokemije in ima pomemben znanstveni in praktični pomen za razumevanje velikega razmaha funkcij proteinov. Ali je v beljakovinski molekuli na desetine ali stotine aminokislin?

Emil Fisher Proteini so zviti polipeptidi, v katerih so aminokisline povezane s peptidnimi vezmi (R-CO-NH-R), ki nastanejo med interakcijo karboksilnih in amino skupin aminokislin.

Eksperimentalni dokaz teorije l l l Naravni proteini imajo majhno število titriranih skupin – COOH in –NH 2. Med procesom hidrolize proteinov nastane pod delovanjem proteolitov stehiometrično število titriranih skupin – COOH in –NH 2. V prisotnosti določenih encimov se proteini razgradijo na strogo določene fragmente (polipeptide).rentgenska analiza potrdi polipeptidno strukturo.protein Glavna potrditev polipeptidne teorije proteina je možnost sinteze polipeptidov in proteinov iz že znanih. beljakovin (insulin, lizocim, ribonukleus) s kemičnimi metodami.

Strukturne značilnosti peptidne sulice l l Peptidna povezava je približno 10 % krajša od povezave –C–N– in ima značaj »pogosto potopljene« povezave –C=N– L. Paulinga in R. Coreya, ki je bila razvil v letih 1948–1955 pp. razloži posebno naravo C–N vezi z »resonanco« med obema oblikama

Strukturne značilnosti peptidne sulice l l l Z drugimi besedami, v proteinih in peptidih so vezi C–N pogosto večkratne zaradi interakcije osamljenega para elektronov atoma dušika z elektronskim sistemom karbonilne skupine, kar vodi do težkega tvorba tannya navkolo zvjazku C–N Zazvichay peptid zv' Trans konfiguracija je bolj izrazita kot cis konfiguracija za 2,6 kcal/mol (10,878 kJ/mol), saj je zaradi bližine ogljikovih atomov v cis konfiguraciji težko

Strukturne značilnosti peptidne sulice l l l Rotacije so možne okoli dveh enostavnih vezi (N–C in C–C 1), ki mejijo na asimetrični atom = 180 - trans-oblika)

Strukturne značilnosti peptidne lancete l l Zaradi interakcije med branilci v peptidni lanceti ne morejo prevzeti nikakršnega pomena – dovoljena so jim le določena diskretna področja, ki kažejo na energijsko moč. Nekatere konformacije peptida lanjug Kuti so medsebojno povezane, spreminjanje enega od njih je težje spreminjanje drugega

l K. W. Linderström-Lang je ločil 4 nivoje organizacije beljakovinskih molekul - primarno, sekundarno, terciarno in kvartarno strukturo. Čeprav so te kategorije zastarele, se bodo zaenkrat še naprej uporabljale.

Primarna struktura proteina l l l zaporedje aminokislinskih ostankov v polipeptidni lanceti je kodirana s strukturnim genom tega proteina in vsebuje vse, kar je potrebno za samoorganizacijo njegove prostorne strukture. Vsi proteini tekmujejo za svoje S to primarno strukturo, potencialno število takih struktur ni omejeno na število različnih vrst beljakovin v vseh vrstah živih organizmov.približno 1010-1012

l l l Nemogoče je razumeti biološko funkcijo in molekularni mehanizem fiziološke aktivnosti proteina brez podrobnega poznavanja njegovega obstoja. Raziskovanje primarne strukture »mutagenih« proteinov omogoča razumevanje narave recesijskih bolezni na molekularni ravni.

Metode za določanje primarne strukture l l Priprava proteina pred analizo primarne strukture je namenjena zmanjšanju vnosa drugih, višjih nivojev njegove organizacije.Z drugimi besedami, predmet analize je lahko neurejena ta proteinska sulica brez kakršnih koli prečne kovalentne vezi (na primer disulfid), tako da so vse peptidne vezi na voljo tako kemičnim reagentom kot encimom

l l Beljakovine so najprej odgovorne za vso globoko denaturacijo in izgubo kvartarne, terciarne in, če je mogoče, sekundarne strukture.

l Da preprečite nastanek disulfidnih vezi, ponovno blokirajte sulfhidrilne skupine s presežkom jodoktične kisline: R–SH + I–CH 2–COOH R–S–CH 2–COOH + HI

Nato se izvede selektivna hidroliza denaturiranega proteina, da se odstrani peptidni sistem, ki se prekriva. Hidrolizo izvajamo z encimi: l l l tripsin (veze, ki jih ustvarjajo karboksilne skupine aromatskih aminokislin), kimotripsin (veze, ki jih ustvarjajo -COOH skupine aromatskih aminokislin) in drugi; kemični reagenti: bromocian Br - C N (veziva, spojina s skupinami - COOH met) itd.

l l l Prva stopnja - frakcioniranje izoliranih peptidov - poteka s kromatografskimi metodami, preostala stopnja - določanje primarne strukture l se začne s pomembnostjo molekulske mase, aminokislinske sestave, presežka N- in končnih aminokislin. drugo sredstvo in izberite drugo, drugačno vrsto iz prvega niza peptidnih fragmentov, ki jih razdelite in analizirate, da določite vrstni red porazdelitve aminokislin v beljakovini

F. Sangerjeva metoda l U 1945 r. Angleški biokemik F. Sanger je razvil eno prvih metod za identifikacijo N-terminalnih aminokislin

F. Sangerjeva metoda l Protein (peptid) obdelamo z 2,4 dinitrofluorobenzenom (DNF), ki iz proste amino skupine daje dinitrofenil (DNF), ki vsebuje rumeno barvo:

F. Sangerjeva metoda l l Ofenzivna kislinska hidroliza (5,7 N HCl) vodi do uničenja peptidnih vezi in tvorbe DNP-podobne N-terminalne aminokisline.

Dansilny metoda l Rozrobleny leta 1963. Angleška biokemika W. Gray in B. Hartley

Metoda Dansil l Prva stopnja - reakcija dansil klorida (1-dimetilaminonaftalen-5-sulfoklorida) z neprotonirano amino skupino peptida (ali proteina) z modificiranim dansil peptidom (DNS peptid)

Najmočnejša metoda odstranjevanja DNS proteinov je hidroliza v prisotnosti 5, 7 n. HCl, pri 105 V obdobju 12-16 let, po katerem je bila DNS-aminokislina ločena, identificirana s fluorescenco v UV-izmenjavah

Metoda S. Akabori l l Ko se peptid (ali protein) segreje z brezvodnim hidrazinom pri 100-120 C, se peptidne vezi hidrolizirajo z aminokislinami hidrazidov, C-terminalna aminokislina izgubi videz Druge aminokisline lahko videti iz mešanice in prepoznati:

Metoda P. Edmana l Metodo razgradnje polipeptidnega lanceta s pomočjo fenilizotiocionata (FITC) je v letih 1950-56 razčlenil švedski kemik P. V. Edman. l Edmanova metoda omogoča dosledno odstranjevanje N-terminalnih aminokislinskih ostankov iz oblike feniltiohidantoinov (PTH) l Cikel razgradnje kože vključuje 3 stopnje

Metoda P. Edmana l l l Identifikacija ločevanja PTG je sprva v Edmanovi metodi V zadnjih treh urah je bila izvedena kromatografija na papirju, nato mikrofina sferična kromatografija na silikagelu in poliamidu, originalna kromatografija na zemeljski plin Veliki dosežki na področju strukturne raziskovanje. Edman in J. Begg sekvencer (iz angleške sekvence - zaporedje) - naprava, ki z visoko učinkovitostjo samodejno ločuje N-terminalne aminokislinske ostanke po Edmanovi metodi

l Za določitev strukture peptidov in proteinov lahko strnemo: l l encime, ki katalizirajo eliminacijo N- in C-terminalnih aminokislinskih ostankov - amino karboksipeptidaze, fizikalno-kemijske metode, spektroskopija, masna spektrometrija yu

Analiza podatkov o primarni strukturi omogoča razvoj nadaljnjih osnovnih principov Stabilnost primarne strukture zagotavljajo predvsem peptidne vezi; Možna udeležba in majhno število disulfidnih vezi V polipeptidnem lancu lahko zaznamo različne kombinacije aminokislin, v polipeptidih pa vse možne dipeptide.

Analiza podatkov o primarni strukturi nam omogoča, da razvijemo naslednja osnovna načela: l l Za kožo posameznega homogenega proteina je značilna edinstvena primarna struktura; Pogosto zamenjava aminokislin vodi ne le do strukturnih sprememb, temveč tudi do sprememb fizikalnih in kemijskih lastnosti ter bioloških funkcij. To načelo strukturne podobnosti je najbolj značilno za nizke proteolitične encime - tripsin, kimotripsin itd.

Pri nepolarni fuziji se energija vodnega ligamenta –CO НN– približa 16,7 kJ/mol, premik v polarnosti srednjega toka pa zmanjša to energijo

Hidrofobne medsebojne interakcije imajo entropično naravo zaradi dejstva, da nepolarni branilci vstopajo v vodo in poskušajo omejiti svoj stik z njo.Na primer, voda ne obnovi svoje strukturne strukture in kot da bi bila skupina Primus. grozd, ki vsebuje minimalno energijo. presežek

Van der Waalsove interakcije l l Sestavljene so iz disperzijskih sil, gravitacije atomov in sil medsebojnega prilagajanja njihovih elektronskih lupin. Prispevek energije k stiku s kožo je majhen (

Ionske ali elektrostatične interakcije l Interakcije nabitih skupin l l Interakcije ionogenih skupin, ki jih tvorijo solne vezi Energija solnih vezi lahko doseže hidrofobno površino 41,9 kJ/mol, vendar je njihova količina precej majhna. podobne ion-dipolne in dipol-dipolne interakcije

Torzijske interakcije l l l Označite "zvijanje" enojne vezi. Vrtenje katere koli skupine okoli enojne vezi lahko uniči elektronsko strukturo njene vezi in sproži nekakšno "halm" reakcijo. Torzijska reakcija in sile so očitno šibke, ko pa analiza zavojev okoli ligamentov С–С, С–N odpadnih lancet se presežkom aminokislin ni mogoče izogniti

Sekundarna struktura proteina... l l ekstenzivna ekspanzija zaobljenih odsekov polipeptidne lancete brez vrste in konformacije aminokislinskih radikalov.Ustvarjena je z interakcijo vodnih vezi med peptidnimi skupinami tako ene kot različnih lancet. Lantsyugiv

Sekundarna struktura proteina l l l Vsak odsek proteinske molekule ima sekundarno strukturo. Nekateri menijo, da je sekundarna struktura bolj periodičnih elementov: - vijačnica in - struktura. Vendar pa v proteinih odseki, ki so strukturirani, postanejo bolj natančni v nežen način, čeprav njegova prostorna struktura nikomur ne maščuje občasno ponavljajočega se rednega motiva. Pred njimi popolnoma razumemo koncept sekundarne strukture. Obstajata 2 vrsti sekundarnih struktur: pravilne in nepravilne. Koncept sekundarne strukture ne velja za vse proteinske molekule kot celoto, temveč za nekaj večjih delov dna. ipeptidna lanceta

Sekundarna struktura proteina l Interakcije, ki igrajo najpomembnejšo vlogo pri oblikovani sekundarni strukturi, nakazujejo: l l l značilnosti peptidne vezi in steričnih interakcij (- in -rezi) Glavno vlogo imajo vodne vezi med peptidne skupine, ki se periodično ponavljajo v Lancusu

Stabilizacija sekundarne strukture za tvorbo veziv vode l l Vbrizgavanje odvečnih beljakovin z vodo Voda lahko učinkovito tekmuje za tvorbo veziv vode: Infuzija vode se zmanjša pri oblikovanju kompaktne prostorne proteinske strukture, rasti in namesto peptidnih vezi, povečana združljivost njihovih interakcij Tako je stabilnost sekundarne strukture v kompaktni terciarni strukturi

-Spirala l V 50-ih skalah XX. stoletja. L. Pauling in R. Corey sta na podlagi podatkov o strukturi kristalov aminokislin in enostavnih peptidov proučevala možne periodične konformacije polipeptida lanjug in prišla do zaključka, da sta najbolj homogeno strukturo poimenovala sama – spirala.

-Spirala Izbira postavitve temelji na naslednjih merilih: 1. Ustvarjanje tesno zapakirane kompaktne strukture brez praznih in pretiranih atomov 2. Največja nasičenost strukture z vodnimi vezmi iz te kemikalije, tako da je bila njihova geometrija blizu linearne 3 Dotrimannya med atomskimi dvižnimi in vogali in odpusti peptide l

-Spirala l V glavah teh ljudi lahko obstaja tako desna kot leva spirala, vendar se za desno spiralo zdi energijsko bolj izrazita kot leva, saj je peptidno sulico ustvarjeno z L-aminokislinami.

-Spirala l l Spiralna struktura se razvije, ko se vse strani polipeptidne lancete obrnejo okoli preprostih ligamentov (i) imajo enako vrednost in predznak (blizu 60), kar vodi do postopnega zvijanja lancete. Na kateri točki radikalov je preveč inokislin, ki se pojavijo na obrobju spirale raztopljenega valja in lahko glede na svojo naravo zagotovijo hidrofobno ali hidrofilno naravo valjaste površine

-Geometrijski parametri spirale: l l l l polmer r = 2,3 Å (0,23 nm) višina spirale (premik) na 1 presežek d = 1,5 Å rob spirale (identična perioda) P = 5,4 Å 1 zavoj spirale, oblika 3, 6 presežki aminokislin, vse – Vezi C=O so naravnost naprej, do C-konca, skupine –N–H pa naravnost nazaj.V vijačnici je kožna skupina –NH povezana z vodno vezjo. skupini –CO četrte aminokisline preveč. znyogo (5 1 klic)

-Spirala l l Število -spiralnih odsekov pri globularnih proteinih je izredno majhno (5 - 15 presežkov aminokislin, 3 - 4 zavoji spirale), pri fibrilarnih proteinih - bogato razširjeno.Prosim pokličite na mesta kjer je presežek vklopljen tako da se sistemi lahko prekinejo. Takrat se celotna spirala skrči za 20-30

-Struktura l l Predlagal W. T. Astbury leta 1941. na podlagi rentgenskih strukturnih študij - keratin Po 10 letih sta L. Pauling in R. Corey ugotovila, da je struktura ali "zgibni list" posledica stabilizacije interlancinarnih vodnih ligamentov, ki povezujejo zavite, cikcakaste peptidne lancine

-Struktura l l Število aminokislinskih ostankov v delu peptidne suličice, ki tvori -strukturo, se giblje od 3 do 8. Raztegnjena struktura, tako imenovana kroglica ali prepognjen list, je največkrat sestavljena iz 2- 6 lancelet, včasih do 10

-Struktura l l l Kisle skupine aminokislinskih presežkov, ko nastane struktura, se razkrijejo z različnih strani njihove površine.Sama površina ima nagubano obliko, gube pa določajo ogljikovi atomi.Organske skupine, ki izhajajo iz njih, nastanejo glavnik. To vam omogoča oblikovanje in podaljšanje dolgih površin, napolnjenih z istovrstnimi (na primer hidrofobnimi) biološkimi radikali hidrofobne površine prepognjene kroglice, ki medsebojno delujejo med seboj ali s hidrofobnimi grebeni spiral. , sodelujejo pri notranjih molekularnih hidrofobnih jedrih, ki zlahka stabilizirajo strukturo proteina

-Vigin l l Tako vijačnica kot struktura sta v globularnih proteinih predstavljena v kratkih odsekih, kar pomeni, da del sekundarne strukture proteina pade na različne vrste zank, kar vam omogoča spreminjanje smeri peptidnega lanjuga. strukturni element, ki omogoča, da se polipeptid zasuka za 180 stopinj. 3 peptidne skupine, - -vigin Stabiliziran z eno vodno vezjo Skoraj vedno se pojavi na površini beljakovinske globule, ki pogosto igra pomembno vlogo pri njenih interakcijah z drugimi molekulami

l Rezultati rentgenske strukturne analize so razkrili, da način zvijanja beljakovinske molekule določa njeno aminokislinsko zaporedje - gly, pro, asn Yakshcho s 6 združenimi presežnimi aminokislinami 4, ki združujejo ustvarjanje spirale, nato pa ta skupina je središče spiralizacije. Če se 3 dodatki od 5 združenih združijo, da ustvarijo strukturo, potem je ta skupina seme za

Sekundarna (suprasekundarna) struktura proteinov l l Ta raven organizacije proteinskih molekul je povezana s prisotnostjo sklopov sekundarnih struktur, ki medsebojno delujejo.

Superspiralizirana -spirala l l Nastane z zvijanjem dekalnih -spiral na protofibrilu (-keratin), ki se združi v mikrofibril -Spirale stisnejo skupaj Van der Waalsove sile

x l trak, ki je sestavljen iz dveh vzporednih kroglic s členki med njima, ki izgledajo kot: l neurejena kroglica - z

x l trak, ki je sestavljen iz dveh vzporednih kroglic z artikulacijami med njima, izgleda kot: l l - spirale - položena lanceta po Rossmanu Dve zaporedno povezani ploskvi ustvarjata strukturo "grškega ornamenta" -

x l trak, ki je sestavljen iz dveh vzporednih kroglic s spoji med njima, izgleda kot: l - struktura - - - cikcak, “orehov ključ”

domene in enega za drugim kratki odseki polipeptidne sulice, ki se imenujejo tečajni odseki Funkcionalne domene so lahko oblikovane iz ene ali več strukturnih domen.V številnih encimih je aktivno središče ločeno med domenami

3. + -Proteini so odseki, večinoma izdelani iz spiral, in odseki, sestavljeni iz anti-vzporednih kroglic Insulin

4. / -Proteini l l -Spirale in -strukture nastajajo vzdolž toka Lancuga.Večina -struktur (vzporednih) je lokaliziranih v osrednjem delu molekule, kjer se te strukture ob videzu propelerja upognejo (“ twist” struktura), ki ustvarja togo “osnovo”", za katero so povezani drugi deli molekule.

Domene l l l Povprečna velikost domene je 100 – 150 dodatnih, kar označuje kroglice s premerom približno 2,5 nm. e) tvorba terciarne strukture, ki se pojavi na končnih stopnjah tvorbe globule

Terciarna struktura proteina ... l l l označuje široko porazdelitev urejenih in amorfnih odsekov v polipeptidni lanceti kot celoti, ki je posledica interakcije bioloških radikalov in leži v njihovi vrsti in konformaciji. Tako terciarna struktura opisuje prostorska razporeditev vseh beljakovinskih molekul, saj jih tvori ena polipeptidna snov, neposredno povezana z obliko beljakovinskih molekul, ki se lahko spreminja od nitaste do nitaste

Nitasti ali fibrilarni proteini l l fibroin šivajo keratin las, rogov, kopičijo kolagen itd.

Terciarna struktura proteina je osnova funkcionalnosti proteina, ki zahteva natančno prostorsko organizacijo velikih ansamblov, ustvarjenih v odsotnosti presežkov aminokislin. beljakovine (denaturacijo) je treba izvajati, dokler ne izgubi sposobnosti delovanja

Terciarna struktura proteina l l l Stabilnost terciarne strukture je v sistemu nekovalentnih interakcij v sredini proteinske globule (?) Nekatere proteine ​​dodatno stabilizirajo kovalentne - disulfidne - vezi Glanzug = RTln. K = Nveriga – T S lanceug Nveriga 0 (S

Terciarna struktura proteina l Spivvídnosti Chain i -T Schip leži v: l l število nekovalentnih vezi, ki se namestijo, ko se beljakovinske molekule zaužijejo v globulo, in po polipeptidnem lancerju je odvisno od temperature. Zi zrostannyam T |T S| zgodaj ali pozno za selitev | N| da odprta struktura izgubi stabilnost – termična denaturacija proteina

Terciarna struktura proteina l l Pri zaužitju globule se spremeni entropija peptidne sulice, hkrati pa se poveča entropija originatorja - vode, ki igra ključno vlogo pri stabilizaciji terciarne strukture.

Terciarna struktura proteina l l Voda je nepomemben strukturni agent visokega reda (?) Polarne skupine proteina se zlahka vgradijo v ledene strukture vode, iz nje pa se vstavijo vodne vezi. Nepolarne skupine zasedajo lastne prazne prostore, ki jih ustvarjajo molekule voda, povezana z vodnimi vezmi Vse to izklopi kaotični tok vodnih molekul, tako da pride do reda, spremembe entropije vode

Terciarna struktura proteina l l l Če fragmenti nepolarnih skupin proteina ne morejo "kroglati" iz molekule, nastane globula, v kateri se pojavi pomemben del (vsaj ½) hidrofobnih skupin v stiku z vodo To vključuje namestitev hidrofobnih kontaktov, van der Waalsovih kontaktov. sile Pride do zmanjšanja entropije proteina Po nastanku globule pride do uničenja pomembnega dela vodnih ligamentov in hidrofobnih interakcij proteinskih skupin z molekulami vode.Kaos ostanka se poveča in entropija vode se poveča

Kvartarna struktura proteina... l l l Kvartarno strukturo najdemo pri oligomernih proteinih, katerih molekule so sestavljene iz dveh ali več polipeptidnih sulic, ki so nekovalentno vezane. skupek globul) deluje kot ena sama molekula, hkrati pa koža združenih globul ohrani pomembno avtonomijo.

Kvartarna struktura proteina l l Podenote, ki ustvarjajo kvartarno strukturo proteina, so lahko popolnoma drugačne od njihovih dejanskih funkcij - heteromernih proteinov, ki vam omogočajo združevanje številnih medsebojno odvisnih funkcij v eni strukturi in ustvarjanje talne ifunkcionalne molekule l l App. Protein kinaza: C-podenota je odgovorna za encimsko aktivnost, R-podenota pa je regulatorna.V homomernih proteinih sta podenoti enaki

Kvartarna struktura proteina l Medpodenotni stiki – sistem nekovalentnih interakcij je že razvit Kvartarna struktura je manjša, manj terciarna, kar pomeni manj hidrofobnih stikov.

Funkcije četrtne strukture 1. Združevanje številnih medsebojno povezanih funkcij v eno samo strukturo 2. Arhitekturna funkcija 1. Oblikovanje prostornih struktur v enakomerne zložljive konfiguracije za zagotovitev specifične in funkcionalne zmogljivosti proteina (feritin) 2. Povzetek poznejših encimskih reakcij 3. Tvorba funkcionalnega

Funkcije četrtne strukture 3. Zagotavljanje večkratnih interakcij proteina z razširjenimi strukturami DNA-vezavni proteini – dimeri (?) 4. Regulatorna funkcija. Prenos učinka (poškodba terciarne strukture pri interakciji s substratom) se prenaša z ene podenote na drugo, kar vodi do ponovne vzpostavitve vseh kvartarnih struktur.

1. Za posamezen kožni protein je značilna edinstvena struktura, ki zagotavlja edinstvenost njegovega delovanja. 2. Zato je razumevanje strukture različnih proteinov lahko ključ do razumevanja narave živih sistemov in zato očitno bistveno

Literatura Berezov T. T., Korovkin B. F. Biološka kemija. - M.: Medicina, 1983 Metzler D. Biokemija. Kemijske reakcije v živih celicah. V 3 zvezkih - T. zvezki 1, 2. - M.: Svit, 1980 Ovchinnikov Yu A. Bioorganska kemija. - M.: Prosvitnitstvo, 1987 Osnove biokemije / Ed. A. A. Anisimova. - M.: Vishcha Shkola, 1986 Rhys E., Strenberg M. Od celic do atomov. Ilustriran uvod v molekularno biologijo. - M.: Svit, 1988 Stepanov V. M. Molekularna biologija. Zgradba in funkcija beljakovin. - M .: Vishcha school, 1996 Pilipovich Yu B. Osnove biokemije. - M.: Šola Vishcha, 1993