Strukturę jednego białka określa grupa genów. Białka: pierwotna struktura białek, schemat składu tripeptydów

Bilki- Wielkocząsteczkowe związki organiczne powstające z nadmiaru α-aminokwasów.

U magazyn białka obejmują węgiel, wodę, azot, kisen, sirkę. Niektóre białka tworzą kompleksy z innymi cząsteczkami, takimi jak fosfor, żelazo, cynk i miedź.

Białka mają wysoką masę cząsteczkową: albumina jaja - 36 000, hemoglobina - 152 000, miozyna - 500 000. Dla porównania: masa cząsteczkowa alkoholu - 46, kwasu otowego - 60, benzenu - 78.

Magazyn aminokwasów białek

Bilki- Polimery nieokresowe, takie jak monomery α-aminokwasy. Istnieje 20 rodzajów α-aminokwasów zwanych monomerami białkowymi, chociaż w komórkach i tkankach zidentyfikowano ich ponad 170.

Ważne jest, aby pamiętać, że aminokwasy mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i innych stworzeń, dzielą się one na: zastąpić aminokwasy- Można syntetyzować; aminokwasy- Nie mogą syntetyzować. Niezbędne aminokwasy znajdują się w organizmie bezpośrednio z organizmu. Rośliny syntetyzują wszystkie typy aminokwasów.

Przechowywane w magazynie aminokwasów, białka działają pełną parą- Spryskaj cały zestaw aminokwasów; gorszy- Wszystkie aminokwasy są dostępne codziennie. Ponieważ białka składają się z aminokwasów, nazywa się je Przepraszam. Kiedy białka dodają do aminokwasów inny składnik nieaminokwasowy (grupę prostetyczną), nazywa się je składany. Grupę prostetyczną mogą reprezentować metale (metaloproteiny), węglowodany (glikoproteiny), lipidy (lipoproteiny), kwasy nukleinowe (nukleoproteiny).

Wąsy aminokwasy mszczą się: 1) grupa karboksylowa (-COOH); 2) grupa aminowa (-NH2); 3) rodnik lub grupa R (cząsteczka reshta). Rodnik Budova różni się w zależności od różnych typów aminokwasów. W zależności od liczby grup aminowych i grup karboksylowych, które trafiają do magazynu aminokwasów, dzielimy je na: neutralne aminokwasy Jest jedna grupa karboksylowa i jedna grupa aminowa; podstawowe aminokwasy Istnieje więcej niż jedna grupa aminowa; aminokwasy kwasowe Co to jest więcej niż jedna grupa karboksylowa?

Aminokwasy półprzewodniki amfoteryczne Zatem w żywności smród może być spowodowany zarówno kwasami, jak i zasadami. W odmianach wodnych aminokwasy występują w różnych formach jonowych.

Połączenie peptydowe

Peptydy- Związki organiczne powstałe z nadmiaru aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym.

Uwalnianie peptydów następuje w wyniku reakcji kondensacji aminokwasów. Gdy grupa aminowa jednego aminokwasu oddziałuje z grupą karboksylową innego, powstaje między nimi kowalencyjne wiązanie azotowo-węglowodanowe, tzw. peptyd. Ważne jest, aby oddzielić ilość nadmiaru aminokwasów, która trafia do magazynu peptydu dipeptydy, tripeptydy, tetrapeptydy itp. Tworzenie wiązania peptydowego można powtarzać na wiele sposobów. Wyprowadź to na światło dzienne polipeptydy. Na jednym końcu peptydu znajduje się wolna grupa aminowa (zwana N-końcem), a na drugim końcu znajduje się wolna grupa karboksylowa (zwana C-końcem).

Prosta organizacja cząsteczek białka

Specyficzne funkcje białek zależą od przestrzennej konfiguracji ich cząsteczek, ponadto komórki energetycznie i niewidocznie przycinają białka w otwartej formie, która wygląda jak lanca, więc lance polipeptydowe powodują powstawanie, pęcznienie trywialnej struktury i konformację. Zobacz 4 regiony przestronna organizacja białek.

Podstawowa struktura białka- Sekwencja rozpuszczania nadmiarów aminokwasów z lancetu polipeptydowego w celu utworzenia cząsteczki białka. Wiązanie między aminokwasami to peptyd.

Ponieważ cząsteczka białka składa się tylko z 10 nadwyżek aminokwasów, wówczas teoretycznie możliwe warianty cząsteczek białka, które różnią się w zależności od kolejności dodawania aminokwasów, wynoszą 10 20. Dzięki 20 aminokwasom możesz łączyć je w jeszcze więcej różnych kombinacji. U ludzi zidentyfikowano około dziesięciu tysięcy różnych białek, które różnią się w zależności od typu, a także białek innych organizmów.

Już sama pierwotna struktura cząsteczki białka wskazuje na moc cząsteczek białka i jego przestrzenną konfigurację. Zastąpienie jednego aminokwasu innym w łańcuchu polipeptydowym prowadzi do zmiany mocy i funkcji białka. Na przykład zastąpienie aminokwasu glutaminowy waliną w podjednostce β hemoglobiny prowadzi do tego, że cząsteczka hemoglobiny jako całość nie może stracić swojej głównej funkcji - transportu kwasu; W takich przypadkach u ludzi rozwija się choroba - anemia sierpowata.

Struktura wtórna- Krtań lancetu polipeptydowego jest ułożona spiralnie (wygląda jak rozciągnięta sprężyna). Zwoje spirali utworzone są przez wiązania wodne, które przeplatają się pomiędzy grupami karboksylowymi i grupami aminowymi. W tworzeniu przyłączy wodnych biorą udział prawie wszystkie grupy CO i NH. Smród jest słabszy niż peptydowy, ale powtarzany jest bogaty w gazy, co nadaje tym zmianom trwałość i szorstkość. Na poziomie struktury wtórnej znajdują się białka: fibroina (szwy, jedwab), keratyna (włosy, paznokcie), kolagen (ścięgno).

Struktura Tretina- Dziwka pół-petd Lancyugiv w Globuli, viniki veneolikenny z vinikenni dziewięćdziesięciu Zv'yazkiv (vodnevikh, disulfіdni) to zadawanie wzajemnych mira girdroficznych przez rodniki aminokwasów. Główną rolę oświetlonej struktury trzeciorzędowej odgrywają oddziaływania hydrofilowo-hydrofobowe. W cząsteczkach wodnych rodniki hydrofobowe mają tendencję do skupiania się w wodzie, grupując się w środku globuli, natomiast rodniki hydrofilowe w wyniku hydratacji (oddziaływania z dipolami wody) mają tendencję do osadzania się na powierzchni cząsteczki. W niektórych białkach struktura trzeciorzędowa jest stabilizowana przez dwusiarczkowe wiązania kowalencyjne, które tworzą się pomiędzy atomami węgla dwóch nadmiarowych cystein. Na poziomie struktury trzeciorzędowej znajdują się enzymy, przeciwciała i niektóre hormony.

Struktura czwartorzędowa oraz w białkach zwijanych, cząsteczki uformowane w dwie lub więcej kulek. Podjednostki łączą się w cząsteczce poprzez oddziaływania jonowe, hydrofobowe i elektrostatyczne. Czasami, gdy tworzy się struktura czwartorzędowa, pomiędzy podjednostkami pojawiają się wiązania dwusiarczkowe. Największym białkiem o strukturze ćwiartkowej jest hemoglobina. Zawiera dwie podjednostki α (nadwyżka 141 aminokwasów) i dwie podjednostki β (nadwyżka 146 aminokwasów). Cząsteczka hemu jest powiązana z podjednostką skóry, która jest odpowiedzialna za uwalnianie.

Jeśli z jakiegoś powodu konformacja białka odbiega od normalnej, białko nie może zachować swoich funkcji. Na przykład przyczyną „krowiej opowieści” (encefalopatii gąbczastej) jest nieprawidłowa konformacja prionów – białek powierzchniowych komórek nerwowych.

Moc wiewiórek

Magazynowanie aminokwasów, czyli struktura cząsteczki białka moc. Białka uzyskują zasadową kwasowość, która jest określana przez rodniki aminokwasów: im bardziej kwaśne aminokwasy ma białko, tym jaśniejszy jest wyraz jego kwasowości. Wartość dawania i przychodzenia oznacza H+ siła buforowa białek; Jednym z najważniejszych buforów jest hemoglobina zawarta w czerwonych krwinkach, która utrzymuje pH krwi na stałym poziomie. - białka oddzielne (fibrynogen) i białka nieoddzielne, które biorą udział w funkcjach mechanicznych (fibryna, keratyna, kolagen). Istnieją białka aktywne w postaci chemicznej (enzymy) i są białka nieaktywne chemicznie, odporne na napływ różnych umysłów ze świata zewnętrznego i wyjątkowo niestabilne.

Czynniki zewnętrzne (ogrzewanie, ekspozycja na promieniowanie ultrafioletowe, ważne metale i ich sole, zmiany pH, promieniowanie, zanieczyszczenie wody)

może powodować uszkodzenie struktury strukturalnej cząsteczki białka. Nazywa się proces utraty trywialnej konformacji, dominującej w cząsteczce białka denaturacja. Przyczyną denaturacji jest zerwanie więzadeł stabilizujących strukturę białka. Najsłabsze więzadła pękają w nerkach, a gdy umysły są silniejsze, te silniejsze pękają. Następnie rozwijają się struktury czwartorzędowe, następnie trzeciorzędowe i wtórne. Zmiana konfiguracji przestrzennej prowadzi do zmiany mocy białka i w efekcie uniemożliwia utracie przez białko kontroli nad swoimi funkcjami biologicznymi. Ponieważ denaturacji nie towarzyszy zniszczenie struktury pierwotnej, może tak być wilkołak, gdy nastąpi samoodnowa konformacji białka mocy. Taka denaturacja jest rozpoznawana na przykład przez białka receptorów błonowych. Nazywa się proces aktualizacji struktury białka po denaturacji renaturacja. Jeżeli nie jest możliwe odnowienie konfiguracji przestrzennej białka, wówczas nazywa się to denaturacją nieodwołalny.

Funkcje białek

Fermenty

Fermenty, Lub enzymy, - Specjalna klasa białek będących katalizatorami biologicznymi. Dzięki enzymom reakcje biochemiczne przebiegają z dużą płynnością. Szybkość reakcji enzymatycznych dziesiątki tysięcy (i miliony razy) wynika z szybkości reakcji zachodzących z udziałem katalizatorów nieorganicznych. Rechovina, czyli to, co enzym daje swoje działanie, nazywa się podłoże.

Enzymy - białka globularne, osobliwości Budovi Enzymy można podzielić na dwie grupy: proste i złożone. Przepraszam za ferment z najprostszymi białkami. zbudowane są głównie z aminokwasów. Enzymy składaneє zatem składanie białych. Przed ich magazynem, oprócz części białkowej, znajduje się grupa o charakterze niebiałkowym. kofaktor. W niektórych enzymach witaminy pełnią rolę kofaktorów. Cząsteczka enzymu ma specjalną część zwaną centrum aktywnym. Aktywny ośrodek- Niewielka część enzymu (od trzech do dwunastu nadwyżek aminokwasów), która wiąże substrat lub substraty z kompleksem enzym-substrat. Po zakończeniu reakcji kompleks enzym-substrat rozpada się na enzym i produkt(y) reakcji. Rzeczywiste enzymy są aktywne (aktywny krem) centra allosteryczne- Sekcje, w których stosuje się regulatory płynności i enzymy ( enzymy allosteryczne).

Reakcje katalizy enzymatycznej charakteryzują się: 1) wysoką wydajnością, 2) ścisłą selektywnością i bezpośredniością działania, 3) specyficznością substratową, 4) precyzyjną i precyzyjną regulacją. Specyficzność substratową i reakcyjną reakcji katalizy enzymatycznej wyjaśniają hipotezy E. Fishera (1890) i D. Koshlanda (1959).

E. Fisher (hipoteza zamka na klucz) Zakładając, że szerokie konfiguracje centrum aktywnego enzymu i substratu są dokładnie takie same. Substrat jest tym samym, co „klucz”, enzym jest „zamkiem”.

D. Koshland (hipoteza rękawicy ręcznej) Zakładając, że podobieństwo budowy substratu i centrum aktywnego enzymu powstaje dopiero w momencie ich wzajemnego oddziaływania. Ta hipoteza jest również nazywana hipoteza gatunków indukowanych.

Płynność reakcji enzymatycznych zależy od: 1) temperatury; 2) stężenie enzymu; 3) stężenie substratu; 4) pH. Należy zaznaczyć, że fragmenty enzymów są białkami, wówczas ich aktywność jest najwyższa w fizjologicznie normalnych umysłach.

Większość enzymów można przetwarzać wyłącznie w temperaturach od 0 do 40°C. W tych obszarach płynność reakcji wzrasta około 2-krotnie, gdy temperatura skóry wzrasta do 10°C. W temperaturach powyżej 40°C białko ulega denaturacji i aktywność enzymu maleje. W temperaturach bliskich punktu zamarzania enzymy ulegają inaktywacji.

Wraz ze zwiększoną ilością substratu płynność reakcji enzymatycznej wzrasta, aż liczba cząsteczek w podłożu zrówna się z liczbą cząsteczek enzymu. Wraz z dalszym zwiększaniem ilości substratu płynność nie wzrasta, dopóki centra aktywne enzymu zostaną nasycone. Wyższe stężenia enzymu prowadzą do zwiększonej aktywności katalitycznej, ponieważ w ciągu godziny reakcji więcej cząsteczek zostaje odsłoniętych z substratem.

Dla enzymu skórnego istnieje optymalna wartość pH, przy której wykazuje on maksymalną aktywność (pepsyna – 2,0, amylaza śluzowa – 6,8, lipaza podskórna – 9,0). Przy wyższych lub niższych wartościach pH aktywność enzymu maleje. W przypadku poważnych zmian pH enzym ulega denaturacji.

Płynność enzymów allosterycznych jest regulowana przez substancje, które docierają do centrów allosterycznych. Ponieważ te słowa przyspieszają reakcję, nazywane są śmierdzącymi aktywatory, yakscho do galm inhibitory.

Klasyfikacja enzymów

W zależności od rodzaju katalizowanych reakcji chemicznych enzymy dzieli się na 6 klas:

1. oksyreduktaza(przeniesienie atomów z wody, kwasu lub elektronów z jednej substancji na drugą - dehydrogenaza),
2. transfery(przeniesienie grup metylowych, acylowych, fosforanowych lub aminowych z jednej cząsteczki na drugą – transaminaza),
3. hydrolazy(Reakcje hydrolizy, podczas których z substratu syntetyzowane są dwa produkty – amylaza, lipaza),
4. liazi(niehydrolityczne dodanie do substratu lub oddzielenie od nowej grupy atomów, podczas którego mogą pęknąć wiązania dekarboksylazy C-C, C-N, C-O, C-S),
5. izomeraza(Wewnątrzcząsteczkowa perebudova - izomeraza),
6. ligazi(Powstanie dwóch cząsteczek w wyniku utworzenia wiązań C-C, C-N, C-O, C-S - syntetaza).

Klasyfikuj swoje rysunki na podklasy i podklasy. W istniejącej klasyfikacji międzynarodowej enzym skórny posiada unikalny kod składający się z czterech liczb oddzielonych kropkami. Pierwsza liczba to klasa, druga to podklasa, trzecia to podklasa, czwarta to numer seryjny enzymu w tej podklasie, na przykład kod arginazy to 3.5.3.1.

Iść do wykłady nr 2„Jakie są funkcje węglowodanów i lipidów”

Iść do wykłady nr 4„Funkcje kwasów nukleinowych ATP”

Biosynteza białek.

1. Określa się strukturę jednego białka:

1) grupa genów 2) jeden genom

3) jedna cząsteczka DNA 4) całość genów w organizmie

2. Gen koduje informację o kolejności monomerów w cząsteczce:

1) tRNA 2) AA 3) glikogen 4) DNA

3. Trojaczki nazywane są antykodonami:

1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA

4. Wymiana plastyczna rozwija się znacząco wraz z reakcją:

1) rozpad mowy organicznej 2) rozpad mowy nieorganicznej

3) synteza substancji organicznych. 4) synteza substancji nieorganicznych

5. Synteza białek w komórkach prokariotycznych zachodzi:

1) na rybosomach w jądrze 2) na rybosomach w cytoplazmie 3) w miejscu komórki

4) na zewnętrznej powierzchni błony cytoplazmatycznej

6. Rozpoczyna się proces nadawania:

1) w cytoplazmie 2) w jądrze 3) w mitochondriach

4) na błonach krótkiej błony endoplazmatycznej

7. Na błonach ziarnistej błony endoplazmatycznej zachodzi synteza:

1) ATP; 2) w węglowodanach; 3) lipidy; 4) białka.

8. Kody jednej trójki:

1. jeden AK 2 jeden znak ciała 3. szyna AK

9. Synteza białek jest w tej chwili zakończona

1. rozpoznanie kodonu przez antykodon 2. pojawienie się „znaku podziału” na rybosomie

3. Przeniesienie i-RNA na rybosom

10. Proces odczytywania informacji z cząsteczek DNA.

1. translacja 2. transkrypcja 3. transformacja

11. Określa się moc białek...

1. drugorzędowa struktura białka 2. pierwotna struktura białka

3. trzeciorzędowa struktura białka

12. Proces rozpoznawania antykodonu jako kodonu na i-RNA

13. Etapy biosyntezy białek.

1.transkrypcja, tłumaczenie 2.transformacja, tłumaczenie

3.transorganizacja, transkrypcja

14. T-RNA antykodonu składa się z nukleotydów UCG. Która trójka DNA jest komplementarna do youmu?

1.UUG 2. TTC 3. TCG

15. Liczba t-RNA biorących udział w translacji jest tradycyjna:

1. Kodony i-RNA szyfrujące aminokwasy 2. Cząsteczki i-RNA

3 Geny zawarte przed cząsteczką DNA 4. Białka syntetyzowane na rybosomach

16. Określ sekwencję nukleotydów i-RNA podczas transkrypcji z jednej z nici DNA: A-G-T-C-G

1) U 2) G 3) C 4) A 5) C

17. Podczas replikacji cząsteczki DNA powstają:

1) nić, która rozpadła się na fragmenty cząsteczek potomnych

2) cząsteczka składająca się z dwóch nowych nici DNA

3) cząsteczka, której połowa składa się z nici iRNA

4) cząsteczka potomna, która powstaje z jednej starej i jednej nowej nici DNA

18. Szablon syntezy cząsteczki iRNA podczas transkrypcji to:

1) cała cząsteczka DNA 2) powierzchnia jednej z cząsteczek DNA

3) wykres DNA jednego z Lanców

4) w niektórych typach jedna cząsteczka DNA, w innych – cała cząsteczka DNA.

19. Proces samosubdukcji cząsteczki DNA.

1. replikacja 2. naprawa

3. reinkarnacja

20. Podczas biosyntezy białek w komórkach energia ATP:

1) wydać 2) zaopatrzyć się

3) nie wydany i nie widziany

21. W komórkach somatycznych organizmu bogatego w komórki:

1) inny zestaw genów i białek 2) nowy zestaw genów i białek

3) nowy zestaw genów lub inny zestaw białek

4) nowy zestaw białek lub inny zestaw genów

22.. Jedna trójka DNA zawiera informację o:

1) sekwencja aminokwasów w cząsteczce białka

2) oznaki ciała 3) aminokwasy w syntetyzowanej cząsteczce białka

4) przechowywanie cząsteczki RNA

23. Który z procesów nie występuje w komórkach o żadnej funkcji:

1) synteza białek 2) metabolizm białek 3) mitoza 4) mejoza

24. Pojęcie „transkrypcji” odnosi się do procesu:

1) subdukcja DNA 2) synteza i-RNA na DNA

3) przejście i-RNA do rybosomów 4) utworzenie cząsteczek białka na polisomach

25. Fragment cząsteczki DNA niosący informację o jednej cząsteczce białka:

1) gen 2) fenotyp 3) genom 4) genotyp

26. Transkrypcja u eukariontów zachodzi w:

1) cytoplazma 2) błona endoplazmatyczna 3) lizosomy 4) jądra

27. Syntezę białek uzyskuje się z:

1) ziarnista siateczka śródplazmatyczna

2) gładka siateczka śródplazmatyczna 3) jądro 4) lizosomy

28. Jeden aminokwas jest kodowany:

1) kilka nukleotydów 2) dwa nukleotydy

3) jeden nukleotyd 4) trzy nukleotydy

29. Triplet nukleotydów ATC w cząsteczce DNA ma kodon podobny do cząsteczki i-RNA:

1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU

30. Znaki podziałukod genetyczny:

1. kodują białka pieśni 2. uruchamiają syntezę białek

3. promować syntezę białek

31. Proces samosubskrypcji cząsteczki DNA.

1.replikacja 2.naprawa 3.reakornacja

32. Funkcja i-RNA w procesie biosyntezy.

1.zapisywanie informacji o zagęszczeniu 2.transport AK do rybosomów

3. dostarczanie informacji do rybosomów

33. Proces, w którym t-RNA przenosi aminokwasy do rybosomu.

1.transkrypcja 2.tłumaczenie 3.transformacja

34. Rybosomy, które syntetyzują tę samą cząsteczkę białka.

1.chromosom 2.polisome 3.megachromosom

35. Proces, w którym aminokwasy stabilizują cząsteczkę białka.

1.transkrypcja 2.tłumaczenie 3.transformacja

36. Przed reakcją syntezy matrycy wprowadzamy...

1.Replikacja DNA 2.transkrypcja, translacja 3.oba typy są prawidłowe

37. Jedna trójka DNA zawiera informację o:

1. Sekwencja aminokwasów w cząsteczce białka
2. Miejsce śpiewania AK w lancecie białkowym
3. Znak określonego organizmu
4. Aminokwasy zawarte w lancecie białkowym

38. Genya zakodowała informacje o:

1) struktura białek, tłuszczów i węglowodanów 2) pierwotna struktura białka

3) sekwencja nukleotydów w DNA

4) sekwencja aminokwasów w 2 lub więcej cząsteczkach białka

39. Synteza mRNA rozpoczyna się od:

1) podział DNA na dwie nici 2) interakcja z enzymem polimerazą RNA i genem

3) subgeneracja genu 4) rozpad genu na nukleotydy

40. Transkrypcja jest zapewniona:

1) w jądrze 2) na rybosomach 3) w cytoplazmie 4) na gładkich kanałach EPS

41. Synteza białek nie zachodzi na rybosomach w:

1) zbudnik gruźlica 2) bjoli 3) muchomor 4) bakteriofag

42. Podczas translacji matrycą do składania białka polipeptydowego jest:

1) jedna z nici DNA 2) jedna z cząsteczek DNA

3) cząsteczka iRNA 4) w niektórych przypadkach tworzy jedną z nici DNA, w innych – cząsteczkę iRNA

Podstawową strukturą białek jest liniowa lanca polipeptydowa z aminokwasami połączonymi wiązaniami peptydowymi. Struktura pierwotna to najprostszy poziom organizacji strukturalnej cząsteczki białka. Wysoką stabilność zapewniają kowalencyjne wiązania peptydowe pomiędzy grupą α-aminową jednego aminokwasu i grupą α-karboksylową innego aminokwasu.

Jeśli w zakresie wiązania peptydowego bierze udział grupa aminowa proliny lub hydroksyproliny, to wygląda to inaczej

Kiedy w nerce tworzą się wiązania peptydowe, aktywowana jest grupa karboksylowa jednego aminokwasu, a następnie łączy się ona z inną grupą aminową. Możliwe jest także przeprowadzenie laboratoryjnej syntezy polipeptydów.

Łącze peptydowe to powtarzający się fragment lancy polipeptydowej. Istnieje kilka szczegółów, które odnoszą się nie tylko do formy struktury pierwotnej, ale także do najważniejszego poziomu organizacji lancetu polipeptydowego:

· Współpłaszczyznowość – wszystkie atomy wchodzące w skład grupy peptydów znajdują się w tej samej płaszczyźnie;

· Ważność występuje w dwóch formach rezonansowych (forma ketonowa i enolowa);

· transpozycja wstawienników w stuprocentowym połączeniu C-N;

· Występowanie tworzenia się więzadeł wodnych, dzięki czemu skóra z grupami peptydowymi może tworzyć dwa więzadła wodne z innymi grupami, w tym peptydowymi.

Grupy peptydowe są związane z grupą aminową proliny lub hydroksyproliny. Smród budynku tworzy się jednym, wodnistym dźwiękiem (cudowna rzecz). Jest to wskazane na uformowanej strukturze drugorzędowej białka. Związek polipeptydowy, który zawiera prolinę lub hydroksyprolinę, łatwo ulega zniszczeniu i jak zwykle nie może zostać usunięty przez inne wiązania wodne.

schemat formułowania tripeptydu:

Poziomy organizacji przestrzennej białek: struktura drugorzędowa białek: pojęcia α-helisy i β-złożonej kuli. Trzeciorzędowa struktura białek: koncepcje białka natywnego i denaturacji białek. Czwartorzędowa struktura białek jest podobna do hemoglobiny.

Struktura drugorzędowa białka. Pod drugorzędową strukturą białka rozumiemy sposób, w jaki lanca polipeptydowa jest ułożona w uporządkowaną strukturę. W zależności od konfiguracji widoczne są następujące elementy konstrukcji drugorzędnej: α -spirala β - Kula części magazynowych.

Model Budoviego α-spirale, który chroni całą moc wiązania peptydowego, został rozbity przez L. Paulinga i R. Coreya (1949 - 1951).

Do dziecka 3, A pokazany schemat α -spirale, które dostarczają informacji o głównych parametrach wypalania lancetu polipeptydowego α - spiralę w taki sposób, aby zwoje spirali były regularne, a więc konfiguracja spirali miała symetrię śrubową (ryc. 3, B). na skórzanym zakręcie α -spirale mają nadwyżkę 3,6 aminokwasów. Stań pomiędzy zwojami lub krawędzią spirali staje się 0,54 nm, gdzie następny zwój osiąga 26 °. Kształtowanie i przycinanie α -konfigurację spiralną tworzy struktura więzadeł wodnych, które powstają pomiędzy grupami peptydowymi skóry N-idź ( P+ 3) nadwyżka aminokwasów. Chociaż energia więzadeł wodnych jest niewielka, ich ilość jest duża, aby w efekcie wywołać znaczący efekt energetyczny α - Konfiguracja spiralna w celu uzupełnienia stojaka. W substancji nie biorą udziału biologiczne rodniki nadmiaru aminokwasów α -konfiguracja helikalna, zatem wszystkie nadwyżki aminokwasów w α -Spirale są równe.

Naturalne białka są mniej prawoskrętne α - Spirale.

β-złożona piłka- Kolejny element struktury wtórnej. Na stronie administracyjnej α -spirale β - Złożona piłka ma kształt liniowy, a nie kształt strizhnevuyu (ryc. 4). Struktura liniowa jest określona przez pochodzenie wiązań wodnych pomiędzy grupami peptydowymi, które znajdują się na różnych odcinkach lancy polipeptydowej. Wykresy te wydają się znajdować blisko powierzchni połączenia wodnego pomiędzy grupami - C = O i HN - (0,272 nm).

Mały 4. Ilustracja schematyczna β - częsta kula magazynowa (strzałki wskazują

o lancecie polipeptydowym)

Mały 3. Schemat ( A) ten model ( B) α -spirale

Za strukturę pierwotną uważa się strukturę drugorzędową białka. Nadmiar aminokwasów w różnych ilościach powstaje przed utworzeniem więzadeł wodnych, które następnie wlewa się do mieszanki. α -spirale lub β -Sharu. Aminokwasy rozpuszczalne w helisie obejmują alaninę, kwas glutaminowy, glutaminę, leucynę, lizynę, metioninę i histydynę. Jeśli fragment białka powstaje głównie z nadmiaru aminokwasów, to na tym etapie się uformuje α -spirala. Rozwiązaniem są walina, izoleucyna, treonina, tyrozyna i fenyloalanina β - Kulki lancetu polipeptydowego. Na działkach lancy polipeptydowej pojawiają się nieuporządkowane struktury, w których skoncentrowane są reszty aminokwasowe, takie jak glicyna, seryna, kwas asparaginowy, asparagina, prolina.

Natychmiast w postaci bogatej w białko α -spirale, to β -Shari. Część konfiguracji helikalnej jest różna w różnych białkach. Zatem paramiozyna białka mięsnego jest praktycznie w 100% spiralizowana; wysoki udział konfiguracji helikalnej w mioglobinie i hemoglobinie (75%). Jednakże w trypsynie i rybonukleazie znaczna część polipeptydu lanjug pasuje do sharuvate β -Struktury. Białka tkanek podporowych - keratyna (białka włosów), kolagen (białka skóry i ścięgien) - pęcznieją β -Konfiguracja lanc polipeptydowych.

Trzeciorzędowa struktura białka. Trzeciorzędowa struktura białka jest sposobem na ułożenie lancy polipeptydowej w przestrzeni. Aby białko dodało mocy swojej mocy funkcjonalnej, lancet polipeptydowy musi pojedynczo palić się w przestrzeni, tworząc funkcjonalnie aktywną strukturę. Ta struktura nazywa się rodzinny. Niezależnie od dużej liczby struktur przestrzennych teoretycznie możliwych dla otaczającego lancetu polipeptydowego, białko krtani powinno zostać doprowadzone do ustalenia pojedynczej natywnej konfiguracji.

Stabilizują trzeciorzędową strukturę białka poprzez interakcje zachodzące pomiędzy biologicznymi rodnikami nadmiarów aminokwasów różnych odcinków lancy polipeptydowej. Interakcje te można podzielić na mocne i słabe strony.

Silne oddziaływania obejmują wiązania kowalencyjne pomiędzy atomami siarki nadmiaru cysteiny, które znajdują się w różnych częściach lancy polipeptydowej. W przeciwnym razie takie wiązania nazywane są mostkami dwusiarczkowymi; Tworzenie mostka dwusiarczkowego można przedstawić w następujący sposób:

Oprócz wiązań kowalencyjnych na trzeciorzędową strukturę cząsteczki białka wpływają oddziaływania słabe, które ze swej natury dzielą się na polarne i niepolarne.

Oddziaływania polarne obejmują połączenia jonowe i wodne. Oddziaływania jonowe powstają w wyniku kontaktu dodatnio naładowanych grup rodników odpadowych lizyny, argininy, histydyny i ujemnie naładowanych grup COOH kwasu asparaginowego i glutaminowego. Połączenia wodne powstają pomiędzy grupami funkcyjnymi rodników biologicznych z nadmiarów aminokwasów.

Oddziaływania niepolarne lub van der Waalsa pomiędzy rodnikami węglowodanowymi reszt aminokwasowych zapobiegają tworzeniu się rdzeń hydrofobowy (Tłuste plamy) w środku kulki białkowej, ponieważ Rodniki węglowodanowe znikną w wyniku kontaktu z wodą. Im więcej aminokwasów niepolarnych zawiera białko, tym większa jest rola wiązań van der Waalsa w jego ukształtowanej strukturze trzeciorzędowej.

Numeryczne powiązania pomiędzy rodnikami białkowymi nadmiarowych aminokwasów wskazują na konfigurację przestrzenną cząsteczki białka (ryc. 5).

Mały 5. Rodzaje więzadeł podtrzymujących trzeciorzędową strukturę białka:
A- mieszanina dwusiarczków; B -łącze jonowe; płyta CD - przyłącza wodne;
D - obligacje van der Waalsa

Trzeciorzędowa struktura nowo pobranego białka jest wyjątkowa, tak jak wyjątkowa jest struktura pierwotna. Tylko odpowiednia przestrzeń do ułożenia białka zapewni jego aktywność. Masowe zniszczenie trzeciej struktury prowadzi do zmiany poziomu białek i utraty aktywności biologicznej.

Czwartorzędowa struktura białka. Białka o masie cząsteczkowej powyżej 100 kDa 1 zbudowane są zazwyczaj z kilku lanc polipeptydowych o małej masie cząsteczkowej. Strukturę składającą się z dużej liczby lanc polipeptydowych, które zajmują ściśle ustaloną pozycję, najwyraźniej jedną z drugich, w wyniku czego białko ma różną aktywność, nazywa się czwartorzędową strukturą białka. Białko, które ma strukturę ćwiartkową, nazywa się epicząsteczka albo multimer , a magazyny jego lancetów polipeptydowych są wyraźnie widoczne podjednostki albo protomiry . Charakterystyczną mocą białek o strukturze czwartorzędowej są te, których podjednostka nie wykazuje aktywności biologicznej.

Stabilizację czwartorzędowej struktury białka osiąga się poprzez oddziaływanie oddziaływań polarnych pomiędzy rodnikami aminokwasów zlokalizowanymi na powierzchni podjednostek. Takie interakcje są ważne, aby zredukować podjednostki zorganizowanego kompleksu. Oddziały oddziałujących na siebie podjednostek nazywane są majdanami kontaktowymi.

Klasycznym przykładem białka o strukturze ćwiartkowej jest hemoglobina. Cząsteczka hemoglobiny o masie cząsteczkowej 68 000. Składa się z czterech podjednostek dwóch różnych typów. α і β / α -Podjednostka składa się ze 141 aminokwasów, a β - iz 146. Struktura trzeciorzędowa α - І β -podjednostka ma podobną masę cząsteczkową (17 000 So). Podjednostka skóry chcąca zemścić się na grupie protetycznej - hem . Fragmenty hemu występują także w innych białkach (cytochromie, mioglobinie), które powstają dalej, ale chcielibyśmy pokrótce omówić ich budowę (ryc. 6). Zgrupowany hem jest złożonym współpłaszczyznowym układem cyklicznym, który składa się z atomu centralnego, który tworzy wiązania koordynacyjne z pewnym nadmiarem polimeru, połączonymi miejscami metanu (= CH -). W hemoglobinie zaczyna pojawiać się poziom utlenienia (2+).

Kilka podjednostek – dwie α i dwa β - zjednoczyć się w jedną strukturę w taki sposób, że α -podjednostki tylko kontaktowe β -podjednostki i jako całość (ryc. 7).

Mały 6. Struktura hemoglobiny hemowej

Mały 7. Schematyczne przedstawienie czwartorzędowej struktury hemoglobiny:
Fe - hemoglobina hemowa

Jak widać u dziecka 7, jedna cząsteczka hemoglobiny jest zdolna do transportu 4 cząsteczek kwasu. Zarówno wiązaniu, jak i uwalnianiu kwasowości towarzyszą zmiany konformacyjne w strukturze α - І β -podjednostka hemoglobiny i ich wzajemne rozpuszczanie w epicząstce Fakt ten potwierdza, że ​​struktura ćwiartkowa białka nie jest już całkowicie sztywna.

Podobne informacje.

Jedną z cech białek jest ich złożona organizacja strukturalna. Wszystkie białka mają strukturę pierwszorzędową, drugorzędową i trzeciorzędową, a te, które mają dwa lub więcej PPC, mają strukturę czwartorzędową (QS).

Podstawowa struktura białka (PSB) – Jest to kolejność odkładania się (sekwencja) nadwyżek aminokwasów w PPC.

Jednak ze względu na obfitość i skład aminokwasów białka mogą być różnego rodzaju. Na przykład z dwóch aminokwasów można połączyć 2 różne dipeptydy:

Przy liczbie aminokwasów większej niż 20 liczba możliwych kombinacji jest mniejsza niż 210 18 . A jeśli wiesz, że w PPC aminokwas skóry może stać się wrażliwy więcej niż raz, ważne jest, aby chronić liczbę możliwych opcji.

Znaczenie pierwotnej struktury białka (PPS).

Dla ułatwienia można obliczyć PSB białek fenylotiohydantoina metoda . Metoda ta opiera się na wzajemnym reagowaniu fenyloizotiocyjanian (FITC) z α-AA. W efekcie powstaje kompleks dwóch relacji FITC-AK . Przyjrzyjmy się na przykład peptydowi Za pomocą tej metody PSB służy do określenia kolejności nadwyżek aminokwasów.

FITC oddziałuje z końcowym aminokwasem (a). Kompleks jest w trakcie tworzenia FTG-a, który jest dodawany do mieszanki i wskazuje moc aminokwasu. A. Na przykład tse - asn itp. Konsekwentnie wzmacniaj i identyfikuj wszystkie pozostałe aminokwasy. To pracochłonny proces. Średniej wielkości białko PSB wystarcza na kilka miesięcy.

Odszyfrowanie PSB ma pierwszeństwo Sengeru(1953), co jest odkryciem insuliny PSB (laureat Nagrody Nobla). Cząsteczka insuliny składa się z 2 PPC – A i B.

A-lancet składa się z 21 aminokwasów, lancet z 30. PPC są połączone ze sobą miejscami dwusiarczkowymi. Liczba białek, których PSB zidentyfikowano dzisiaj, sięga 1500. Niewielkie zmiany w strukturze pierwszorzędowej mogą znacząco zmienić moc białka. W erytrocytach osób zdrowych występuje HbA - po zastąpieniu w -lancerze HbA, na 6. pozycji glu NA wał winny ciężkiej choroby anemia sierpowata, wszystkie dzieci urodzone z tą anomalią umierają wcześnie. Z drugiej strony możliwe są opcje zmiany PSB, które nie są wskazane przez żadne autorytety fizykochemiczne i biologiczne. Na przykład, HbC jest na 6 pozycji b-lancy zamiast glulizy, HbC może nie konkurować ze swoją władzą nad HbA, a osoby noszące taką Hb w erytrocytach są praktycznie zdrowe.

Stabilność PSB Jest on zabezpieczony głównie wewnętrznymi kowalencyjnymi wiązaniami peptydowymi, czyli innymi słowy wiązaniami dwusiarczkowymi.

Struktura drugorzędowa białka (PSB).

PPV białek wykazuje dużą elastyczność i rozwija wyraźną przestrzenną strukturę lub struktura. W białkach występują 2 poziomy takiej konformacji – jest to VSB i struktura trzeciorzędowa (TBB).

VSB – Ta konfiguracja PPC, sposób jego ułożenia lub skręcenia w dowolną konformację, jest zgodna z programem zawartym w P. SB.

Istnieją trzy główne typy VSB:

1)  -spirala;

2) B-Struktura(kulka części zapasowych lub arkusz części składanych);

3) bezprogowa piłka.

-spirala .

Model ten zaproponował V. Pauling. Jest to najlepsze rozwiązanie w przypadku białek globularnych. Dla każdego układu najbardziej stabilny stan to taki, który reprezentuje minimum darmowej energii. W przypadku peptydów sytuacja ta ma miejsce, gdy grupy CO i NH są połączone ze sobą słabym wiązaniem wodnym. U A -spirale Grupa NH pierwszej reszty aminokwasowej oddziałuje z grupą CO czwartego aminokwasu. W rezultacie szkielet peptydowy tworzy spiralę, po której na zwoju skóry opada nadmiar 3,6 AA.

1 spirala spirala (1 obrót) = 3,6 AC = 0,54 nm, ścięta – 26°

Za strzałką roku obserwuje się skręcenie PPC, tak że spirala przesuwa się w prawo. Przez skórę 5 zwojów (18 AC; 2,7 nm) powtarza się konfigurację PPC.

Stabilizacja VSB po pierwsze przed wiązaniami wodnymi, a po drugie - peptydowymi i dwusiarczkowymi. Wiązania wodne są 10-100 razy słabsze niż standardowe wiązania chemiczne; jednakże ich duża ilość smrodu zapewni szorstkość i zwartość VSB. Lancetki typu R są spiralne, ścięte aż do pierścienia i rozmieszczone wzdłuż różnych boków i osi.

B -Struktura .

Są to złożone części działki PPC, która kształtem przypomina liść złożony na harmonijkę. Kulki PPC mogą być równoległe, ponieważ atak zaczyna się na końcu N lub C.

Ponieważ wąskie lance kuli są zorientowane z bliższymi końcami N – C i C – N, wówczas smród nazywa się antyrównoległe.

równoległy

antyrównoległe

Tworzenie wiązań wodnych zachodzi, podobnie jak w a-helisie, pomiędzy grupami CO i NH.

l l Badanie organizacji strukturalnej białek jest jednym z głównych problemów współczesnej biochemii, ma istotne znaczenie naukowe i praktyczne dla zrozumienia wielkiej ekspansji funkcji białek. Czy w cząsteczce białka znajdują się dziesiątki lub setki aminokwasów?

Białka Emila Fishera to złożone polipeptydy, w których aminokwasy są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi (R-CO-NH-R), które powstają podczas oddziaływania grup karboksylowych i aminowych aminokwasów

Eksperymentalny dowód teorii l l l Naturalne białka posiadają niewielką liczbę miareczkowanych grup – COOH i –NH 2. W procesie hydrolizy białek pod działaniem proteolitów powstaje stechiometryczna liczba miareczkowanych grup – COOH i –NH 2. W obecność określonych enzymów, białka rozkładają się na ściśle wyznaczone fragmenty (polipeptydy) Analiza rentgenowska potwierdza strukturę polipeptydu Białko Głównym potwierdzeniem polipeptydowej teorii białka jest możliwość syntezy polipeptydów i białek ze znanych już białek (insulina, lizozym, jądra rybonuklearne) metodami chemicznymi.

Cechy strukturalne lancy peptydowej l l Wiązanie peptydowe jest o około 10% krótsze niż wiązanie –C–N– i ma charakter „często zanurzonego” wiązania –C=N– według L. Paulinga i R. Coreya, które zostało opracowany w latach 1948–1955 s. wyjaśnić szczególny charakter wiązania C – N poprzez „rezonans” pomiędzy tymi dwiema formami

Cechy strukturalne l l l Innymi słowy, w białkach i peptydach wiązania C–N są często wielokrotne w wyniku oddziaływania wolnej pary elektronów atomu azotu z układem elektronowym grupy karbonylowej, co prowadzi do trudnego formacja tannya navkolo zvjazku C–N Zazvichay peptyd zv' Konfiguracja trans jest wyraźniejsza niż konfiguracja cis o 2,6 kcal/mol (10,878 kJ/mol), ponieważ bliskość atomów węgla w konfiguracji cis utrudnia

Cechy strukturalne l l l Rotacje możliwe są wokół dwóch prostych wiązań (N–C i C–C 1), które przylegają do atomu asymetrycznego = 180 - forma trans)

Cechy strukturalne lancetu peptydowego l l Ze względu na interakcję pomiędzy obrońcami w lancecie peptydowym nie mogą one przyjmować żadnego znaczenia - dozwolone są dla nich jedynie pewne odrębne obszary, które wskazują na wigor energetyczny. Niektóre konformacje peptydu lanjug Kuti mają wzajemne zależności, zmiana jednego z nich jest trudniejszą zmianą drugiego

l K. W. Linderström-Lang wyróżnił 4 poziomy organizacji cząsteczek białek – struktury pierwszorzędowe, drugorzędowe, trzeciorzędowe i czwartorzędowe. Chociaż kategorie te stały się przestarzałe, nadal będą używane.

Podstawowa struktura białka l l l sekwencja reszt aminokwasowych w lancecie polipeptydowym jest kodowana przez gen strukturalny tego białka i zawiera wszystko, co niezbędne do samoorganizacji jego przestrzennej struktury. Wszystkie białka konkurują o swoje własne. Dzięki tej pierwotnej strukturze, potencjalna liczba takich struktur nie ogranicza się do liczby różnych typów białek we wszystkich typach organizmów żywych.około 1010-1012

l l l Nie da się zrozumieć funkcji biologicznej i molekularnego mechanizmu fizjologicznego działania białka bez szczegółowej wiedzy na temat jego istnienia. Badanie pierwotnej struktury białek „mutagennych” pozwala zrozumieć naturę chorób recesyjnych na poziomie molekularnym.

Metody wyznaczania struktury pierwszorzędowej l l Przygotowanie białka przed analizą struktury pierwszorzędowej ma na celu zminimalizowanie wlewu innych, wyższych poziomów jej organizacji.Innymi słowy, przedmiotem analizy może być nieuporządkowana lanca białkowa bez jakichkolwiek poprzeczne wiązania kowalencyjne (na przykład dwusiarczkowe), dzięki czemu wszystkie wiązania peptydowe są dostępne zarówno dla odczynników chemicznych, jak i enzymów

l l Białko jest odpowiedzialne przede wszystkim za całą głęboką denaturację i utratę struktury czwartorzędowej, trzeciorzędowej i jeśli to możliwe, drugorzędowej.

l Aby zapobiec tworzeniu się wiązań dwusiarczkowych, należy ponownie zablokować grupy sulfhydrylowe nadmiarem kwasu jodoktowego: R–SH + I–CH 2–COOH R–S–CH 2–COOH + HI

Następnie przeprowadza się selektywną hydrolizę zdenaturowanego białka w celu usunięcia nakładającego się układu peptydowego. Hydrolizę przeprowadza się za pomocą enzymów: l l l trypsyna (wiązania tworzone przez grupy karboksylowe aminokwasów aromatycznych), chymotrypsyna (wiązania tworzone przez grupy -COOH aminokwasów aromatycznych) i inne; odczynniki chemiczne: bromocyjan Br - C N (spoiwa, połączone z grupami - COOH met) itp.

l l l Pierwszy etap – frakcjonowanie wyizolowanych peptydów – przeprowadza się metodami chromatograficznymi, drugi etap – określenie struktury pierwszorzędowej l rozpoczyna się od oznaczenia masy cząsteczkowej, składu aminokwasowego, nadmiaru N- i końcowych aminokwasów. inny środek i wybrać inny, inny typ z pierwszego zestawu fragmentów peptydowych, które są dzielone i analizowane w celu ustalenia kolejności rozmieszczenia aminokwasów w białku

Metoda F. Sangera l U 1945 r. Angielski biochemik F. Sanger opracował jedną z pierwszych metod identyfikacji aminokwasów N-końcowych

F. Metoda Sangera l. Białko (peptyd) poddaje się działaniu 2,4-dinitrofluorobenzenu (DNF), który z wolnej grupy aminowej daje zawierający dinitrofenyl (DNF) w kolorze żółtym:

Metoda F. Sangera l l Agresywna hydroliza kwasowa (5,7 N HCl) prowadzi do zniszczenia wiązań peptydowych i powstania N-końcowego aminokwasu podobnego do DNP.

Metoda Dansilnego I Rozrobleny’ego w 1963 r. Angielscy biochemicy W. Gray i B. Hartley

Metoda Dansila l Etap pierwszy - reakcja chlorku dansylu (1-dimetyloaminonaftaleno-5-sulfochlorku) z nieprotonowanym peptydem (lub białkiem) grupy aminowej ze zmodyfikowanym peptydem dansylu (peptydem DNS)

Najsilniejsza metoda usuwania białek DNS poddawana jest hydrolizie w obecności 5, 7 n. HCl, w temperaturze 105. Przez okres 12-16 lat, po którym oddzielono aminokwas DNS, zidentyfikowano na podstawie fluorescencji w wymianach UV

Metoda S. Akabori l l Gdy peptyd (lub białko) ogrzewa się bezwodną hydrazyną w temperaturze 100-120 C, wiązania peptydowe ulegają hydrolizie z aminokwasami hydrazydów, C-końcowy aminokwas traci wygląd. Inne aminokwasy mogą być widoczne w mieszaninie i identyfikowane:

Metoda P. Edmana l Metodę degradacji lancetu polipeptydowego za pomocą fenyloizotionianu (FITC) opracował szwedzki chemik P. V. Edman w latach 1950-56. l Metoda Edmana pozwala na konsekwentne usuwanie N-końcowych reszt aminokwasowych z formy fenylotiohydantoin (PTH) l Cykl degradacji skóry składa się z 3 etapów

Metoda P. Edmana l l l Identyfikacja rozdziałów PTG odbywa się początkowo metodą Edmana.W ciągu ostatnich trzech godzin przeprowadzono chromatografię na papierze, następnie chromatografię mikrodrobnosferową na żelu krzemionkowym i poliamidzie, chromatografia oryginalna na gazie ziemnym. Wielkie osiągnięcia w dziedzinie strukturalnych badania. Sekwenser Edmana i J. Beggów (od angielskiej sekwencji - sekwencja) - urządzenie, które z dużą wydajnością automatycznie oddziela N-końcowe reszty aminokwasowe metodą Edmana

l Do określenia struktury peptydów i białek można skondensować: l l enzymy katalizujące eliminację N- i C-końcowych reszt aminokwasowych - aminokarboksypeptydazy, metody fizykochemiczne, spektroskopia, spektrometria mas yu

Analiza danych dotyczących struktury pierwszorzędowej pozwala na opracowanie dalszych podstawowych zasad.Stabilność struktury pierwszorzędowej zapewniają głównie wiązania peptydowe; Możliwy udział i niewielka liczba wiązań dwusiarczkowych. W lancy polipeptydowej można wykryć różne kombinacje aminokwasów.W polipeptydach ujawniają się wszystkie możliwe dipeptydy.

Analiza danych dotyczących struktury pierwotnej pozwala opracować następujące podstawowe zasady: l l Skórka pojedynczego jednorodnego białka charakteryzuje się unikalną strukturą pierwotną; Często wymiana aminokwasów prowadzi nie tylko do zmian strukturalnych, ale także do zmian właściwości fizykochemicznych i funkcji biologicznych. Ta zasada podobieństwa strukturalnego jest najbardziej typowa dla enzymów o niskiej zawartości proteolizy - trypsyny, chymotrypsyny itp.

W fuzji niepolarnej energia więzadła wodnego –CO НN– zbliża się do 16,7 kJ/mol, a przesunięcie polaryzacji strumienia środkowego zmniejsza tę energię

Wzajemne oddziaływania hydrofobowe mają charakter entropiczny ze względu na to, że do wody dostają się niepolarni obrońcy i starają się ograniczyć swój kontakt z nią.Przykładowo woda nie odnawia swojej struktury strukturalnej i jakby była grupą Primus. klaster zawierający minimalną energię. nadwyżka

Oddziaływania Van der Waalsa l l Składają się z sił dyspersji, grawitacji atomów i sił wzajemnego przystosowania się ich powłok elektronicznych.Wkład energii w kontakt ze skórą jest niewielki (

Oddziaływania jonowe lub elektrostatyczne l Oddziaływania grup naładowanych l l Oddziaływania grup jonogennych, które tworzą wiązania solne Energia wiązań solnych może osiągnąć powierzchnię hydrofobową 41,9 k. J/mol, ale ich ilość jest dość mała. podobne oddziaływania jon-dipol i dipol-dipol

Oddziaływania skrętne l l l Scharakteryzuj „skręcenie” wiązania pojedynczego. Rotacja dowolnego ugrupowania wokół pojedynczego wiązania może zniszczyć strukturę elektronową jego wiązania i wywołać rodzaj reakcji „halma”. Reakcja skręcania i siły są wyraźnie słabe, ale gdy analizując obroty wokół więzadeł С–С, С–N odpadów lancetów, nie można uniknąć nadmiaru aminokwasów

Drugorzędowa struktura białka... l l rozległa ekspansja zaokrąglonych odcinków lancetu polipeptydowego bez rodzaju i konformacji rodników aminokwasowych.Powstaje poprzez oddziaływanie wiązań wodnych pomiędzy grupami peptydowymi zarówno jednego lancetu, jak i różnych lancetów .Lantsyugiv

Wtórna struktura białka l l l Każda sekcja cząsteczki białka ma strukturę drugorzędową. Niektórzy uważają, że drugorzędowa struktura bardziej okresowych elementów: - helisa i - struktura. Jednakże w białkach sekcje, które mają strukturę, stają się bardziej precyzyjne w łagodny sposób, choć jego przestronna bryła nie mści nikogo od czasu do czasu powtarzającym się, regularnym motywem. Przed nimi w pełni rozumiemy koncepcję struktury wtórnej.Istnieją 2 rodzaje struktur wtórnych: regularne i nieregularne.Pojęcie struktury wtórnej nie dotyczy wszystkich cząsteczek białka jako całości, ale kilku większych odcinków podłogi. lancet ipeptydowy

Wtórna struktura białka l Na oddziaływania, które odgrywają najważniejszą rolę w powstającej strukturze drugorzędowej, wskazują: l l l charakterystyka wiązania peptydowego oraz oddziaływania steryczne (- i -cięcia). Główną rolę odgrywają wiązania wodne pomiędzy grupy peptydowe, które w Lancusie są okresowo powtarzane

Stabilizacja struktury drugorzędowej w celu wytworzenia spoiw wody l l Wstrzyknięcie nadmiaru białka wodą Woda może skutecznie konkurować o tworzenie spoiw wody: Wlew wody ulega zmniejszeniu podczas formowania zwartej przestrzennej struktury białka, wzrostu i zamiast wiązań peptydowych, zwiększona zgodność ich interakcji Zatem stabilność struktury wtórnej leży w zwartej strukturze trzeciorzędowej

-Spirala l W latach 50. skały XX wieku. L. Pauling i R. Corey na podstawie danych dotyczących struktury kryształów aminokwasów i prostych peptydów przyjrzeli się możliwym konformacjom okresowym polipeptydu lanjug i doszli do wniosku, że najbardziej jednorodną strukturę nazwali przez nich -spiralnym rajdem

-Spirala Wybór umiejscowienia opiera się na następujących kryteriach: 1. Stworzenie ciasno upakowanej, zwartej struktury bez pustej i nadmiernej krytyki atomów 2. Maksymalne nasycenie struktury wiązaniami wodnymi tej substancji chemicznej, dzięki czemu ich geometria była zbliżona do liniowej 3 , Dotrimannya między pionami atomowymi i narożnikami i wybacz peptydy l

-Spirala l W umysłach tych ludzi może istnieć zarówno prawa, jak i lewa spirala, ale w przypadku prawej spirala wydaje się energetycznie bardziej widoczna niż lewa, ponieważ lanca peptydowa jest utworzona z L-aminokwasów

-Spirala l l Struktura helikalna powstaje, gdy wszystkie boki lancetu polipeptydowego obracają się wokół więzadeł prostych (i) mają tę samą wartość i znak (bliski 60), co prowadzi do stopniowego skręcania lancetu W którym momencie rodników jest za dużo inokwasy pojawiają się na obrzeżu rozpuszczonej spirali cylindrycznej i mogą, w zależności od ich charakteru, zapewnić hydrofobowy lub hydrofilowy charakter powierzchni cylindrycznej

-Parametry geometryczne spirali: l l l l promień r = 2,3 Å (0,23 nm) wysokość spirali (przemieszczenie) na 1 nadmiar d = 1,5 Å krawędź spirali (okres tożsamości) P = 5,4 Å 1 zwój spirali, kształt Wszystkie nadmiary 3, 6 aminokwasów – Wiązania C=O są proste do końca C, a grupy –N–H są prosto z tyłu.W helisie grupa skórna –NH jest połączona łącznikiem wodnym do grupy –CO czwartego aminokwasu za dużo. znyogo (5 1 połączenie)

-Spirala l l Liczba odcinków -spirali w białkach globularnych jest wyjątkowo mała (5 - 15 nadwyżek aminokwasów, 3 - 4 zwoje spirali), w białkach fibrylarnych - bogato rozbudowana.Proszę dzwonić w miejsca, w których nadwyżka jest włączona aby systemy mogły zostać przerwane. W tym momencie cała spirala kurczy się na 20-30

-Struktura l l Zaproponowana przez W. T. Astbury'ego w 1941 r. na podstawie rentgenowskich badań strukturalnych – keratyna Po 10 latach L. Pauling i R. Corey ustalili, że struktura, czyli „składana płachta”, powstaje w wyniku stabilizacji międzywarstwowych więzadeł wodnych łączących skręcone, zygzakowate lancyny peptydowe

-Struktura l l Liczba reszt aminokwasowych w odcinku lancetu peptydowego tworzącego strukturę - waha się od 3 do 8. Rozciągnięta struktura, tzw. kula lub złożony arkusz, składa się najczęściej z 2- 6 lancetów, czasem do 10

-Struktura l l l Kwasowe grupy nadmiarów aminokwasów podczas tworzenia struktury ujawniają się po różnych stronach ich powierzchni.Sama powierzchnia ma kształt pofałdowany, a fałdy są określone przez atomy węgla.Grupy organiczne, które pochodzą z nich, powstają grzebienie. Pozwala to na formowanie i wydłużanie długich powierzchni wypełnionych tego samego rodzaju (na przykład hydrofobowymi) rodnikami biologicznymi o hydrofobowej powierzchni złożonej kulki, oddziałującymi ze sobą lub z hydrofobowymi grzbietami spirali , biorą udział w wewnętrznych jądrach molekularnych hydrofobowych, które łatwo stabilizują strukturę białka

-Vigin l l Zarówno helisa, jak i struktura są w białkach globularnych przedstawione w krótkich odcinkach, co oznacza, że ​​część drugorzędowej struktury białka przypada na różnego rodzaju pętle, co pozwala na zmianę kierunku lanjug peptydowego. element strukturalny umożliwiający obrót polipeptydu o 180 stopni. 3 grupy peptydowe, -vigin Stabilizowany jednym wiązaniem wodnym Prawie zawsze pojawia się na powierzchni globulki białkowej, która często odgrywa ważną rolę w jej oddziaływaniach z innymi cząsteczkami

l Wyniki rentgenowskiej analizy strukturalnej wykazały, że sposób zwijania cząsteczki białka zależy od jej sekwencji aminokwasów - gly, pro, asn Yakshcho z 6 zgrupowanymi nadmiarami aminokwasów 4, aby połączyć tworzenie spirali, to ta grupa jest centrum spiralizacji. Jeśli 3 dodatki z 5 zgrupowanych połączą się, by stworzyć strukturę, to to zgrupowanie stanie się zalążkiem

Wtórna (nadwtórna) struktura białek l l Ten poziom organizacji cząsteczek białka jest związany z obecnością oddziałujących ze sobą zespołów struktur drugorzędowych.

Superspiralizowana -spirala l l Powstaje poprzez skręcenie kalkomanii -spirale na protofibryli (-keratynie), które łączą się w mikrofibryle -Spirale są ściskane razem przez siły Van der Waalsa

x l pasek, który składa się z dwóch równoległych kulek połączonych przegubami, wyglądającymi jak: l nieuporządkowana kula – z

x l pasek, który składa się z dwóch równoległych kulek połączonych przegubami, wygląda następująco: l l - spirale - ułożony lancet według Rossmana Dwie kolejno połączone działki tworzą strukturę „ornamentu greckiego” -

x l pasek, który składa się z dwóch równoległych kulek połączonych między sobą, wygląda następująco: l -konstrukcja - - - zygzak, „klucz orzechowy”

domeny i jedna po drugiej krótkie odcinki lancy polipeptydowej, zwane sekcjami zawiasowymi. Domeny funkcjonalne mogą być utworzone z jednej lub kilku domen strukturalnych.W wielu enzymach centrum aktywne jest oddzielone pomiędzy domenami

3. + -Białka to sekcje, składające się głównie ze spiral i sekcje, utworzone z przeciwrównoległych kulek. Insulina

4. / -Białka l l -Spirale i -struktury powstają wzdłuż biegu Lancuga. Większość -struktur (równoległych) jest zlokalizowana w centralnej części cząsteczki, gdzie struktury te wyginają się pod wpływem wyglądu śmigła („ twist”), tworząc sztywną „podstawę”, z którą połączone są inne części cząsteczki

Domeny l l l Średni rozmiar domeny wynosi 100 – 150 dodatkowych, co wskazuje na globule o średnicy około 2,5 nm. e. powstawanie struktury trzeciorzędowej, która zachodzi na końcowych etapach tworzenia globul

Trzeciorzędowa struktura białka... l l l charakteryzuje się szerokim rozmieszczeniem uporządkowanych i amorficznych odcinków w całym lancecie polipeptydowym, co wynika z oddziaływania rodników biologicznych i polega na ich typie i konformacji.Tak więc struktura trzeciorzędowa opisuje przestrzenne rozmieszczenie wszystkich cząsteczek białka, ponieważ są one utworzone przez jedną substancję polipeptydową bezpośrednio związaną z kształtem cząsteczek białka, który może różnić się od nitkowatego do nitkowatego

Białka nitkowate lub włókniste l l fibroina zszywa keratynę włosów, rogów, gromadzi kolagen itp.

Trzeciorzędowa struktura białka jest podstawą funkcjonalności białka, która wymaga precyzyjnej organizacji przestrzennej wielkich zespołów powstałych przy braku nadmiarów aminokwasów. białko (denaturację) należy prowadzić do czasu, aż straci ono zdolność do funkcjonowania

Trzeciorzędowa struktura białka l l l Stabilność trzeciorzędowej struktury polega na układzie niekowalencyjnych oddziaływań w środku globulki białka (?) Niektóre białka są dodatkowo stabilizowane przez kowalencyjne – dwusiarczkowe – wiązania Glanzug = RTln. K = Nchain – T S lanceug Nchain 0 (S

Trzeciorzędowa struktura białka l Spivvіdnosti Chain i -T Schip polega na: l l liczbie wiązań niekowalencyjnych, które są instalowane, gdy cząsteczki białka są wchłaniane do globuli, a po lancerze polipeptydowym zależy od temperatury. Zi zrostanyam T |T S| wcześnie lub późno na przeprowadzkę | N| ta otwarta struktura traci stabilność - termiczna denaturacja białka

Trzeciorzędowa struktura białka l l Po połknięciu globuli zmienia się entropia lancy peptydowej, ale jednocześnie następuje wzrost entropii inicjatora – wody, co odgrywa kluczową rolę w stabilizacji struktury trzeciorzędowej

Trzeciorzędowa struktura białka l l Woda jest nieistotnym czynnikiem strukturującym wyższego rzędu (?) Grupy polarne białka łatwo włączają się w lodowe struktury wody, z której wstawiane są wiązania wodne. zajmują własne puste przestrzenie utworzone przez cząsteczki woda, związana wiązaniami wodnymi Wszystko To wyłącza chaotyczny przepływ cząsteczek wody, dzięki czemu panuje porządek, zmiana entropii wody

Trzeciorzędowa struktura białka l l l Jeśli fragmenty grup niepolarnych białka nie mogą „wydzielić się” z cząsteczki, powstaje globula, w której znaczna część (nie mniej niż ½) grup hydrofobowych styka się z cząsteczką woda Wiąże się to z instalacją styków hydrofobowych, styków van der Waalsa. sił Następuje spadek entropii białka. Po utworzeniu globuli następuje zniszczenie znacznej części więzadeł wodnych i oddziaływania hydrofobowe grup białek z cząsteczkami wody. Chaos pozostałej części wzrasta, a entropia wody wzrasta

Czwartorzędowa struktura białka... l l l Czwartorzędowa struktura występuje w białkach oligomerycznych, których cząsteczki składają się z dwóch lub więcej lanc polipeptydowych połączonych niekowalencyjnie. zespół globul) działa jak pojedyncza cząsteczka, jednocześnie powłoka połączonych globul zachowuje znaczną autonomię.

Czwartorzędowa struktura białka l l Podjednostki tworzące czwartorzędową strukturę białka mogą całkowicie różnić się od ich rzeczywistych funkcji - białka heteromeryczne, co pozwala połączyć w jedną strukturę szereg wzajemnie zależnych funkcji, tworząc podłogę ifunkcjonalną cząsteczkę l l App. Kinaza białkowa: Podjednostka C jest odpowiedzialna za aktywność enzymatyczną, a podjednostka R jest regulatorowa. W białkach homomerycznych podjednostki są takie same

Czwartorzędowa struktura białka l Kontakty międzypodjednostkowe – system oddziaływań niekowalencyjnych został już opracowany.Struktura czwartorzędowa jest mniejsza, mniej trzeciorzędowa, co oznacza, że ​​​​jest mniej kontaktów hydrofobowych.

Funkcje struktury ćwiartkowej 1. Łączenie wielu powiązanych ze sobą funkcji w jedną strukturę 2. Funkcja architektoniczna 1. Formowanie przestronnych struktur w równomiernie złożone konfiguracje w celu zapewnienia określonej i funkcjonalnej pojemności białka (ferytyny) 2. Podsumowanie kolejnych reakcji enzymatycznych 3. Powstawanie funkcjonalnych

Funkcje struktury ćwiartkowej 3. Zapewnienie wielokrotnych oddziaływań białka z rozbudowanymi strukturami Białka wiążące DNA – dimery (?) 4. Funkcja regulacyjna. Przeniesienie efektu (uszkodzenie struktury trzeciorzędowej w wyniku interakcji z podłożem) przenosi się z jednej podjednostki na drugą, co prowadzi do przywrócenia wszystkich struktur czwartorzędowych

1. Poszczególne białka skóry charakteryzują się unikalną strukturą, która zapewnia niepowtarzalność jego funkcji 2. Dlatego też poznanie budowy różnych białek może być kluczem do zrozumienia natury układów żywych, a co za tym idzie, zasadniczo

Literatura Berezov T. T., Korovkin B. F. Chemia biologiczna. - M.: Medycyna, 1983 Metzler D. Biochemia. Reakcje chemiczne w żywych komórkach. W 3 tomach - T. tomy 1, 2. - M.: Svit, 1980 Ovchinnikov Yu. A. Chemia bioorganiczna. - M.: Prosvitnitstvo, 1987 Podstawy biochemii / wyd. A. A. Anisimova. - M.: Vishcha Shkola, 1986 Rhys E., Strenberg M. Od komórek do atomów. Ilustrowane wprowadzenie do biologii molekularnej. - M.: Svit, 1988 Stepanov V. M. Biologia molekularna. Struktura i funkcja białek. - M .: Szkoła Vishcha, 1996 Pilipovich Yu. B. Podstawy biochemii. - M.: Szkoła Wiszcza, 1993